【摘 要】
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噬菌体λgt11是一个常用于分子克隆的良好载体,外源DNA插到β-半乳糖酶基因上,并在大肠杆菌中以杂交蛋白的形式而表达。然而由于此蛋白仍保持该酶的活性,不能直接应用。必须
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噬菌体λgt11是一个常用于分子克隆的良好载体,外源DNA插到β-半乳糖酶基因上,并在大肠杆菌中以杂交蛋白的形式而表达。然而由于此蛋白仍保持该酶的活性,不能直接应用。必须进一步提纯。本文报道用DEAE—Sephacel离子交换层析一步法提纯恶性疟原虫血期抗原基因表达的杂交蛋白的结果。
Bacteriophage λgt11 is a well-established vector commonly used for molecular cloning. Exogenous DNA is inserted into the β-galactase gene and expressed as a hybrid protein in E. coli. However, this protein can not be used directly because it still retains its activity. Must be further purified. This paper reports the results of a one-step purification of the hybrid protein expressed by the antigenic gene of Plasmodium falciparum by DEAE-Sephacel ion exchange chromatography.
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