【摘 要】
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目的分离纯化Bacillus subtilis Jin2-1发酵产生的具有纤溶活性的蛋白酶,并对其性质进行研究.方法通过硫酸铵分级盐析,Serine Sepharose 2B和Sephacryl S-200色谱柱进行分离
【机 构】
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中国科学院沈阳应用生态研究所微生物工程室,辽宁省药品检验所
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目的分离纯化Bacillus subtilis Jin2-1发酵产生的具有纤溶活性的蛋白酶,并对其性质进行研究.方法通过硫酸铵分级盐析,Serine Sepharose 2B和Sephacryl S-200色谱柱进行分离纯化,用SDS-PAGE测定纯度,SDS-PAGE和凝胶层析测定相对分子质量,纤维蛋白平板法测定酶活力.结果分离得到了电泳纯的酶,该酶的相对分子质量为28 kD,等电点约为8.6,最适pH为7.5,最适温度为40 ℃,在40 ℃以下较稳定,超过50 ℃时酶活力开始下降;金属离子Mn2+对酶
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