论文部分内容阅读
目的 构建幽门螺杆菌粘附素(hpaA)和霍乱毒素B亚单位(ctx B)融合基因的原核表达载体，诱导表达并进行纯化。方法 用PCR扩增hpaA和ctx B两个目的基因片段，克隆至同一pQE-30表达载体中，构建含双基因的表达质粒pQE-hct，转化E．coli DH5α，经IPTG诱导表达融合蛋白HCT；经Western blot分析其免疫原性，采用镍离子柱进行纯化。结果 经测序HCT融合基因片段由1161 bp组成，为编码387个氨基酸残基的多肽。经SDS-PAGE分析相对分子质量约为40000。可溶性蛋