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目的:构建牛结核分支杆菌Mb1761c基因的原核表达载体，获得高纯度的融合表达蛋白，并对其表达产物的免疫原性进行初步研究。
方法:根据GenBank提供的M．bovisMb1761c基因序列设计引物。以牛结核分支杆菌DNA为模板，通过PCR方法扩增出牛结核分支杆菌MB1761c基因片段，以BamH I和EcoR I双酶切PCR产物和pET28a(+)，后将纯化的Mb1761c基因克隆至pET28a(+)中，构建出原核表达质粒，再转化到E．coli BL21(DE3)表达菌株中，IPTG诱导后，收集菌体进行SDS-PAGE，进一步利用Western Blot对表达产物的免疫原性进行研究。
结果:获得了牛结核分支杆菌MB1916c原核表达质粒，IPTG诱导表达后，SDS-PAGE分析可见约29 kd蛋白表达条带，Western Blot结果显示，该蛋白具有较强的免疫原性，从而为进一步研究其亚单位疫苗及。DNA疫苗的可能性奠定了基础。