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将人CDK4基因克隆入原核表达载体pET28a（＋）中，经酶切和测序鉴定正确的重组质粒pET28a-CDK4，转化E.coli BL21（DE3）后获得表达菌株．该表达菌株经IPTG诱导后，高效表达出带有组氨酸标签的以包涵体形式存在的融合蛋白，表达量占菌体总蛋白的52．6％，包涵体经过洗涤、尿素变性溶解、His Trap HP Kit柱纯化、稀释复性，获得纯度达98％以上的蛋白。SDS-PAGE及Western blot分析表明，在分子量34000处有一特异性蛋白条带。结果表明，已成功的表达和纯化纯度达9