【摘 要】
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使用亲和捕获PCR法研究丙型肝炎病毒(HCV)和人IgG的相互作用,发现HCV能与IgG及完整的IgGFc片段结合,但不与Fab片段结合。这种结合可以被Fc片段所竞争抑制,而不能被Fab片段所抑制。
【机 构】
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卫生部上海生物制品研究所!上海,200052,DepartmentofInternalMedicine,TheUniversityoflowaCollegeofMedicine,lowaCity522
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使用亲和捕获PCR法研究丙型肝炎病毒(HCV)和人IgG的相互作用,发现HCV能与IgG及完整的IgGFc片段结合,但不与Fab片段结合。这种结合可以被Fc片段所竞争抑制,而不能被Fab片段所抑制。HCVRNA阴性血浆不能阻断Fc片段与HCV的结合,推测这是一种HCV颗粒与IgGFc片段之间的特异性结合。本研究揭示了HCV与IgG之间的相互作用,探讨了HCV引起免疫复合物疾病的机理及丙型肝炎的慢性化倾向。
Using affinity capture PCR to study the interaction of Hepatitis C virus (HCV) and human IgG, HCV was found to bind to IgG and intact IgGFc fragments but not Fab fragments. This binding can be competitively inhibited by the Fc fragment, but not by the Fab fragment. HCV RNA-negative plasma failed to block the binding of the Fc fragment to HCV, suggesting that it is a specific binding between the HCV particle and the IgGFc fragment. This study revealed the interaction between HCV and IgG and explored the mechanism of HCV-induced immune complex disease and the chronicity of hepatitis C.
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