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RGD序列普遍存在于细胞外基质蛋白中, 并能为许多整合素蛋白所识别. 利用ELISA, SPR等技术, 对表面固定的人工合成生物素-含RGD环六肽[cyclo(-Arg-Gly-Asp-D-Phe-Lys-Gly-)]与人血小板整合素蛋白αⅡbβ3的结合能力进行了检测. 结果表明, 含RGD环六肽与生物素基团之间的间臂长度在1.48～2.2 nm时, RGD序列才能有效进入αⅡbβ3头部的反应中心并发生结合反应; 反应的平衡解离常数为1.1 μmol/L. 为在固体表面研究整合素蛋白介导的细胞吸附过程提供了一个理想的模型系统.