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在最近的研究结果中，混交激酶域蛋白Mlkl(mixed lineage kinasedomain-like protein)被确认为Rip3蛋白在细胞坏死信号通路中的下游蛋白。然而，Mlkl如何在细胞坏死信号通路中行使怎样的功能，尚未明晰。通过在Mlkl基因敲除的细胞中回补Mlkl蛋白进行一系列的研究，实验数据表明，Mlkl蛋白氨基端结构域是其在坏死通路中行使功能的必要部分。在坏死过程中，Mlkl蛋白形成多聚体;或者在细胞中利用分子生物学手段人为地诱导形成Mlkl蛋白多聚体，也能够引起细胞坏死。并且，只有Mlkl蛋白的氨基端结构域，而非羧基端结构域部分的多聚，可以引起细胞坏死。进一步深入研究表明，Mlkl蛋白的氨基端结构域中的四个alpha-螺旋束，前130位氨基酸大小，是其中真正起作用的部分，它的多聚化足以引起细胞坏死。在该氨基端结构域中，第一个和第二个alpha螺旋相连接的连桥部分是Mlkl同源多聚转移和定位到细胞质膜上所必需的。Mlkl或者Mlkl氨基端多聚转移到细胞质膜上似乎能够引起钠离子内流，在Mlkl基因敲除的L929细胞中回补能够人工诱导形成多聚体的Mlkl蛋白，加药物刺激使Mlkl多聚之后，通过免疫荧光共聚焦显微镜可以观察到Mlkl多聚体向细胞质膜脂筏迁移富集，使用钠离子指示荧光染料指征胞质钠离子浓度，可以看到荧光信号的大幅度提升;而在细胞培养液中去除钠离子能够有效地延缓细胞坏死。以上这些现象在细胞凋亡中并不出现。所以我们认为，Mlkl多聚后能够转运到细胞质膜脂筏上，在质膜上，Mlkl多聚体或者依靠自己或者借助别的蛋白，使钠离子内流增加，使细胞渗透压上升，吸水，最终导致细胞膜破裂。