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ARD1基因最初在酵母细胞中发现，它是一个进化保守序列，人和酵母的ARDl基因具有高度同源性。它与Nat1基因结合，生成NatA复合体，催化细胞内多种蛋白质乙酰化以发挥不同的功能。在低等真核生物中，ARDl对于N-乙酰基转移酶NatA的活性表达是必需的。但是，最近发现组成NatA的ARD1亚基在哺乳动物细胞内能够单独发挥转乙酰基作用，因此推测ARD1可能是一种独立的乙酰基转移酶。
在高等哺乳动物细胞中发现ARD1使缺氧诱导因子HIF-1乙酰化，并导致其不稳定(Joo-WonJeong et al，2002)，但该蛋白质的其他作用至今未见报道。
本实验室前面的研究已经成功获得了对细胞内源性的ARD1蛋白有特异识别的抗血清，用抗血清经免疫组织化学检测临床肿瘤样本，发现在人的肿瘤组织中，有70-80％的乳腺癌有该蛋白的高水平表达，而在其他肿瘤中只有10-20％的样本有表达。进一步利用培养的MCF-7细胞株作细胞分子水平分析，发现ARD1的表达可被雌激素所促进，并且和细胞周期相关基因p21的表达水平呈负相关。由此可见，ARD1基因可能在雌激素介导的乳腺癌发病过程中有重要的作用。因为p21基因是受抑癌基因p53正调控的下游基因，因此推测ARD1可能与细胞周期调控及p53抑制肿瘤生长的作用有关。
本研究旨在验证ARD1与p53的结合，这将有助于进一步认识ARD1基因的功能。首先从mRNA水平和蛋白质水平上用培养的MCF-7细胞株检测了ARD1的高表达、ARD1抑制表达和ARD1本底表达等不同情况下对于p53和p21的表达存在的影响。发现在mRNA水平上，ARD1的表达和p21的表达水平呈负相关，而p53的表达并未受到影响；在蛋白质水平上，p21和p53的表达均受到ARD1表达的负调控。然后用免疫共沉淀双向实验和酵母双杂交实验分别证明了ARD1蛋白和p53蛋白之间存在直接的相互作用。最后用GFP荧光定位确定了ARD1蛋白在细胞质和细胞核中均有分布，与p53在细胞内的定位有重叠。由此推测，ARD1可能是通过与p53蛋白直接结合而使p53蛋白的稳定性降低，降解速度加快。进而抑制了其下游p21基因的表达，影响了p21对细胞周期进程的调控作用。这为进一步阐明ARD1与乳腺癌发生的关系提供了有价值的线索，也为乙酰化修饰的生物学意义增添了更丰富的内容。