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乳酸菌是国内外公认的食品安全生产菌株，因此，其产生的肽类防腐剂一直都是人们研究的热点。本研究以副干酪乳杆菌(Lactobacillusparacasei)HD1.7为研究对象，通过盐析、离子交换层析、凝胶层析等方法对其发酵产生的细菌素进行分离纯化，得到电泳纯的细菌素，并对其生物学特性进行分析，利用N端测序法和液相-质谱法获得氨基酸序列，结合生物信息学对其结构功能进行分析，从而为后续细菌素的基因克隆和表达等研究提供帮助，也为该细菌素投入生产奠定基础。
本研究首先对几种分离体系进行了摸索比较，在对硫酸铵沉淀浓度、盐析时间、洗脱速度等分析基础上，建立了细菌素Paracin1.7的三步分离纯化法，即副干酪乳杆菌发酵液经70％硫酸铵沉淀后透析2天、利用离子交换层析CMSepharoseFastFlow、葡聚糖凝胶G10层析后，细菌素Paracin1.7的最终得率为39.93%，比活为1.56×103AU/mg，较初始发酵液纯化了2.87倍。细菌素Paracin1.7经Tricine-SDS-PAGE电泳后，获得电泳纯的条带，经测定其相对分子质量约为10KDa。
将切割后的电泳纯条带进行N-端部分氨基酸序列测定后确定其组成为VSNTFFA，细菌素氨基酸组成的质谱分析结果显示其部分序列同ABC-转运蛋白(ABC-typeoligopeptidetransportsystemprotein)、N-乙酰胞壁酸-L-丙氨酸酰胺酶(N-acetylmuramoyl-L-alanineamidase)具有同源性。在此基础上利用生物信息学平台预测了细菌素Paracin1.7的亲水性＼疏水性、亚细胞定位、跨膜区以及同源性等信息，结果表明细菌素Paracin1.7为一种可分泌到胞外的且具有疏水性的多肽，无跨膜区存在，经同源性分析后发现至今完全没有与之相符的蛋白，是一类新的蛋白质。
在对细菌素Paracin1.7的生物学特性研究中发现(1)在121℃下处理20min后还具有82%的抑菌活性，说明其具有很高的热稳定性；(2)经酸碱度检测后发现，其在酸性条件(pH＜6)下抑菌活性增强，而在碱性条件下(pH＞8)失活；(3)对蛋白酶K、胰蛋白酶最敏感，表明其可能含有有苯丙氨酸和苏氨酸，对α-淀粉酶相对敏感，表明其天冬酰胺和丝氨酸，其结构中存在糖苷键，可能属于糖蛋白，而对脂肪酶相对敏感表明，细菌素Paracin1.7可能与脂类物质结合形成复合物，其结构中可能含有丙氨酸：(4)经过有机溶剂甲醇、乙醇、丙酮、苯、正丁醇处理后，细菌素Paracin1.7仍能保持97%以上的抑菌活性。
贮存性试验表明细菌素Paracm1.7具有良好的贮存稳定性，常温保存半年仍保留了接近45%的活性，而在4℃保存半年活性无损失。
综上所述，细菌素Paracin1.7为一种热稳定的新型Ⅱ类细菌素，本研究建立的细菌素Paracin1.7的分离纯化技术、关于其功能结构及理化性质探索的研究将为今后的生产应用提供理论依据。