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从生鲜猪肉中分离提纯AMP脱氨酶（AMPD）,并对其部分性质和结构进行了研究。将猪肉AMP脱氨酶的初提物经磷酸纤维素层析、Q-Sepharose Fast Flow层析及5’-AMP琼脂糖层析等纯化步骤，得到经聚丙烯酰胺凝胶电泳为单一蛋白质区带的酶液。提纯倍数为133.68，酶液比活力2.5U/mg。利用凝胶过滤法测定酶的相对分子量为178kD，SDS-PAGE测定酶的亚基相对分子量为87kD。酶的等电点为6.81。酶催化AMP脱氨反应的最适pH为5.9，pH在5.7-6.3的范围内稳定。最适温度为37℃，高于42℃时不稳定。不同来源的AMP脱氨酶其激活剂及抑制剂基本一致。氨基酸组成分析结果表明，丙氨酸、赖氨酸、谷氨酸和亮氨酸所占比例较高。利用Lasergene的protean软件分析AMPD蛋白质的二级结构，得到二级结构中的Alpha螺旋，Beta折叠、Turn转角、Coil卷曲螺旋、亲水性及表面抗原分部，可以看出二级结构中Alpha螺旋占较大比例，并且亲水性较强。采用高效液相色谱法测定在4℃温度条件下猪肌肉组织中肌苷酸(IMP)含量的变化，结果表明，随着猪屠宰后贮藏期的延长，IMP含量呈先上升，在第2天达到峰值，然后呈不断下降的规律；通过测定IMP含量变化不但可以作为预测猪肉新鲜度指标，而且可在猪肉贮藏与加工过程中反应其品质优劣。