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微丝细胞骨架参与了细胞中许多重要的生理过程，在多种肌动蛋白结合蛋白(ABP)调控作用下微丝骨架进行着快速的从肌动蛋白亚基解聚到重新聚合的动态平衡过程。研究证明AIP1蛋白通过促进ADF/Cofilin的微丝切割或/和微丝正端加帽的方式与ADF/Cofilin协同作用促进微丝的解聚过程，AIP1(actininteractingprotein1)蛋白的作用机制在物种间表现不同。然而植物AIP1蛋白在体内微丝动态组装过程中促进ADF解聚活性的作用机制尚不清楚。我们发现OsAIP1调控了细胞内微丝动态组装过程及水稻的生长发育过程。OsAIP1表达水平的改变影响了水稻花粉的活性及细胞微丝骨架的排布。体外生化实验表明OsAIP1可以促进ADF介导的微丝解聚但是其自身不具有类似活性。在ADF存在条件下OsAIP1可以加帽微丝正端，但是加帽作用并不是OsAIP1促进微丝解聚的先决条件。我们通过TIRFM在单根微丝水平上跟踪观察发现OsAIP1可以提高ADF介导的微丝切割频率和负端肌动蛋白亚基的解聚速率。此外我们通过体外模拟和活体细胞观察进一步证明了OsAIP1促进微丝的切割和解聚过程。上述研究证明OsAIP1与ADF协同作用促进微丝切割和负端解聚产生大量的ADP-G-actin，但是微丝正端聚合过程需要ATP-G-actin。并且值得注意的是植物profilin只能完成正端聚合过程，不具有催化核苷酸交换的活性，所以植物中ADF解聚产生的ADP-G-actin如何完成核苷酸交换并重新参与微丝聚合过程尚不清楚。
近年研究表明在微丝动态组装过程中，CAP(cyclase-associatedprotein)蛋白在单体肌动蛋白调控过程中发挥了关键的调控作用，它可以促进ADF介导的微丝负端解聚过程，并且辅助或直接参与G-actin的核苷酸交换过程。然而，不同物种CAP蛋白的作用机制表现出显著的不同，我们解析了OsCAPs蛋白的生化活性。体外生化实验证明水稻的两个CAP同源蛋白OsCAPs具有结合G-actin的活性，可以抑制微丝的成核及聚合过程并且C端结构域并不能完全执行G-actin结合的功能。OsCAPs蛋白对于ADP-G-actin的亲和活性(OsCAP1和OsCAP2的Kd值分别为1.07±0.09和0.63±0.08μM)远低于ADF(Kd为0.02-0.1μM)，所以OsCAPs蛋白接收ADF解聚产生的ADP-G-actin的机制尚不清楚。我们发现OsCAPs的N端结构域可以与ADF-ADP-G-actin复合体相互作用，暗示其参与了接收ADP-G-actin的过程。而且OsCAPs可以催化ADP-转变为ATP-G-actin的核苷酸交换过程。除了研究证明的CAP蛋白将ATP-G-actin传递给profilin外，OsCAPs自身可以促进微丝的延伸过程。这些结果阐明了植物中ADF与profilin间的功能联系空白。
此外，我们对成熟花粉特异的OsCAP1在细胞内微丝动态组装过程中的调控功能进行了研究。OsCAP1表达水平的降低影响了水稻花粉细胞内微丝骨架的含量和排布，进而降低了花粉的活性、萌发率并干扰了穗子、种子等生殖组织的发育;而泛素启动子驱动的OsCAP1过表达不仅影响了花粉的微丝骨架含量和排布以及活性、萌发率，而且干扰了水稻的生长发育过程及根组织细胞中微丝骨架的含量和排布。
综上所述，OsAIP1和OsCAPs在水稻细胞微丝动态组装过程的不同阶段发挥着不同的调控作用，它们协同了水稻生长发育过程必需的微丝动态组装过程的正常进行。