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肌动蛋白(actin)是真核细胞中一种重要的组成成分，在细胞内参与许多重要的生理过程。在这些过程中，肌动蛋白会在一些肌动蛋白结合蛋白(actinbindingproteins，ABPs)的协助下迅速装配成不同类型的三维微丝网络结构。因此，对肌动蛋白结合蛋白的研究具有重要的意义。Formin蛋白是真核生物ABP中重要的一类。研究表明，formin能与微丝的正端结合发挥成核以及封端作用。同时，formin还能结合微丝的侧面将微丝剪切成片段或者使微丝成束。然而，有关这种成束功能在细胞内发挥的生理作用还鲜有报道。
在本研究中，我们通过体外生化实验方法证明AtFH8能形成二聚体，这可能是AtFH8发挥作用的结构基础。荧光显微镜、电子显微镜和低速共沉淀的实验证明AtFH8能将单根微丝组织成平行排列的微丝构成的微丝束结构；在肌动蛋白装配过程中，AtFH8能同时执行成核以及成束的功能，并将肌动蛋白组织成微丝束以及星体结构。体外生化实验的结果表明AtFH8诱导肌动蛋白聚合形成微丝束的能力受profilin的调节。我们将不同长度的AtFH8截短蛋白或全长AtFH8与RFP/GFP的融合蛋白在两种模式细胞-拟南芥悬浮细胞和烟草BY-2细胞中进行了表达。通过观察各个细胞系中的荧光定位，我们发现AtFH8的N端跨膜结构域能够指导AtFH8到达细胞核膜上。AtFH8在细胞核膜上的表达能使起始于细胞核膜的微丝束变得更粗，如果缺失FH1FH2功能结构域则部分地使核周的微丝束以及跨液泡胞质索消失。这些现象证明AtFH8参与了跨液泡胞质索结构的形成。在胞质分裂过程中，N端的跨膜结构域能引导AtFH8到达成膜体以及正在形成的细胞板上。对转基因细胞进行有丝分裂指数测定还表明AtFH8在细胞中的表达能够加速半同步化细胞的有丝分裂；AtFH8的N端的诱导表达由于缺少功能结构域而使半同步化细胞的有丝分裂过程减慢。
总之，本研究证明了AtFH8是有效的微丝成核和成束因子，其能在N端跨膜结构域的指导下定位于核膜、成膜体和正在形成的细胞板上并参与了跨液泡胞质索的形成以及细胞胞质分裂等过程。