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分子马达(molecular motor)，由生物大分子构成，是能将化学能转化为机械能的纳米系统。天然的分子马达在生物体内的胞质运输、DNA复制、细胞分裂、肌肉收缩等生命活动起着重要作用。驱动蛋白是一种直线运动的分子马达，它的运行轨道是微管，对它的研究始于1985年，它是由两条轻链和两条重链构成的四聚体，外观具有两个球形的头、一个螺旋状的杆和两个扇子状的尾。通过结合和水解ATP，导致颈部发生构象改变，使两个头部交替与微管结合，从而沿微管行走，驱动蛋白的尾部可以结合一些货物并将其转运到其它地方。R.D.Vale等人提出分子马达的四个结构域，分别是γ-Pi传感器、传递螺旋、轨道结合域和动力元件，依靠这些结构域，分子马达将化学能转化为机械能，能够沿微管行走。微管是驱动蛋白运行的轨道，它是由13根纵向原纤维排成的中空管，外径约25～26nm，内径15nm，管壁厚6～9nm，平均直径为24nm，单个微管蛋白的分子量大约是55KD。微管有正负极之分，自组装时，装配快的一端为正极，装配慢的为负极；微管具有周期性，每一根纵向原纤维由α和β两种微管蛋白亚基交替排列而成，这两种微管蛋白形成了长度为8nm的微管蛋白二聚体，两种亚基均可结合GTP，α球蛋白结合的GTP从不发生水解或交换，是α球蛋白的固有组成部分，β球蛋白结合的GTP可发生水解，结合的GDP可交换为GTP。驱动蛋白只和β亚基结合，单个驱动蛋白可以沿微管运动而不脱落。对单个的驱动蛋白沿微管的运动过程进行的观测表明，它在微管表面作平行于原纤维的运动。驱动蛋白在微管上的运动被简化为“交臂模型(hand-over-hand)”，即马达是在两个头的相互配合的运动中前进的，两个头上都已结合了ADP的驱动蛋白同微管结合时，只有一个头上的ADP快速释放，由此判断两个头上的ATP水解周期处于异步状态，有人就此提出了交替循环机制模型(Alternating Cycle～Mechanism)，体现在步行上就是Hand-over-hand方式：运动时两个头部交替地与微管结合脱离，始终保持有一个头结合到微管上起固定作用，另一个头得以脱离微管向前运动。关于驱动蛋白在微管上的运动，K.Svoboda等人测出了驱动蛋白的平均位置与时间的关系。驱动蛋白的这种运动方式被称为梯跳运动(stepping motion)。实验室的观测表明，单个驱动蛋白沿着微管呈梯跳式的运动，平均每步的步长是8nm，恰好与微管蛋白二聚体的长度相等。但是驱动蛋白的每一步行进速度并不是完全相等的，类似一个“瘸子”，一步快一点，下一步则慢一点，平均每0.01秒迈进一步。微管与驱动蛋白的运动是相对的，固定微管，驱动蛋白在微管上运动；倒置过来，在基底固定驱动蛋白，微管则在这些驱动蛋白之上进行运动。实验的目的就是要对微管与驱动蛋白组成的分子马达动力体系进行研究，在表达及纯化驱动蛋白、摸索微管最为优越的的自组装条件之后，建立驱动蛋白与微管的运动体系并加以研究。结果发现微管在群体驱动蛋白之上做的是匀速直线运动，速度为0.78μm/s，不存在梯跳。基底上不同浓度(大于 50 μg/mL)的驱动蛋白存在的条件下，观察微管的运动速度没有发生改变。这些实验结果说明单个驱动蛋白与单条微管的相对运动和群体驱动蛋白与单条微管的相对运动方式是不同的，多个驱动蛋白在单条微管上的排布不均，两个头端的朝向也非整齐划一，即同一时刻，移动较快的头端或移动慢的头端随机落在微管的β-Tubulin上，而不是步调一致的运动，这样的群体效应就会使驱动蛋白推动微管进行匀速而非梯跳的运动；由于只有β-Tubulin上有与Kinesin结合的位点，即与Kinesin结合的位点是有限的，所以再多的Kinesin也无法和微管结合，Kinesin浓度再高，也不会改变微管的运动速度。
这些对分子马达体系运动机理的研究终究要服务于人类的健康，分子马达有效利用将会为生物医学领域开拓新的发展空间。