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近20年来,食物过敏在世界范围内的患病率不断上升,也成为越来越受到人们的关注的食品安全问题。花生是公认的八大致敏食物之一,Ara h 1是花生中的主要致敏蛋白,其结构稳定,具有耐高温耐酶解的特点,因此在食品加工过程中不易被消除其免疫反应性。超高压(HHP)是一种新兴的食品加工技术,近年来的研究表明HHP能够改变蛋白的结构从而一定程度上降低蛋白的致敏性。基于此,本课题研究了HHP及HHP协同酶处理对Ara h 1蛋白免疫反应性及其结构的影响,研究结果如下:(1)HHP在200 MPa下对Ara h1蛋白的免疫反应性影响不大;在400 MPa压力下,随着保压时间的增大,其免疫反应性降低了32.1%～50.9%;当压力达到600 MPa保压1200 s时,其免疫反应性降低了74.7%,效果最好。因此,较高的超高压(≥400 MPa)能够有效地降低Ara h 1蛋白的免疫反应性,且其免疫反应性的强弱与蛋白结构的变化密切相关。(2)HHP在200 MPa下对蛋白结构的影响不大,而当压力≥400 MPa时明显改变了Ara h 1蛋白的二级/三级结构。高压(≥400 MPa)改变Ara h 1蛋白的三级结构使得蛋白形成新的多聚体,蛋白中的某些免疫反应位点被包埋,从而降低了免疫反应性;二级结构的变化使得一些免疫反应位点被破坏,进一步降低了蛋白的免疫反应性。因此,超高压处理Ara h 1蛋白可以通过改变其二级/三级结构和多聚体的形成而有效地降低其免疫反应性。(3)HHP协同水解酶(α-糜蛋白酶、风味蛋白酶、木瓜蛋白酶、碱性蛋白酶和胰蛋白酶)不能有效地降低Ara h 1蛋白的免疫反应性。然而,HHP协同交联酶(TG)处理能够在一定程度降低Ara h 1蛋白的免疫反应性,TG-HHP处理在200 MPa下效果最好,其免疫反应性降低了68.1%;HHP-TG处理在400 MPa下效果最好,其免疫反应性降低了60.7%。Ara h 1蛋白的免疫反应性的变化与其结构的变化有关,主要是因为HHP协同TG处理使得蛋白一级结构的改变且使蛋白形成了多聚体,部分免疫反应位点被破坏或包埋,从而导致蛋白的免疫反应性降低。然而HHP协同TG降低Ara h 1蛋白的免疫反应性效果不如单独使用HHP效果好。综上所述,HHP能够有效降低Arah 1蛋白的免疫反应性,该技术有望应用于低过敏花生产品的工业化生产。