【摘 要】
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朊病毒是一类新型蛋白感染性颗粒,可引发人和动物严重的神经退化疾病,如疯牛病,羊搔痒病和近年来出现的人新型克雅氏病等.朊病毒的主要蛋白成分称为PrP(prion protein).PrP可
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朊病毒是一类新型蛋白感染性颗粒,可引发人和动物严重的神经退化疾病,如疯牛病,羊搔痒病和近年来出现的人新型克雅氏病等.朊病毒的主要蛋白成分称为PrP(prion protein).PrP可存在两种形式,分别称为细胞型(cellular PrP,PrP)和致病型(Scrapie PrP,PrP).PrP和PrP具有相同的氨基酸序列和共价修饰,但具有不同的生化性质和结构特点.目前,关于PrP的生理功能,PrP的致病机理和由PrP向PrP的转变机制仍需进一步研究.开展PrP结构和橡象转变研究的前提条件之一是重组PrP的获得.为此,我们首先以重组牛朊蛋白(bPrP)为研究对象,建立了一种以朊蛋白特殊结构域---八肽重复区为内在亲合标记纯化和复性的新方法.将PrP转为成PrP样的构象被认为是揭示朊病毒构象转变机制和证明"唯蛋白"学说的重要途径.为了增强重组朊蛋白发生构象转变的倾向性,我们首次构建了哺乳动物bPrP和酵母朊病毒结构域(Ure2p prion domain,UPrD)的融合体(bPrP-UPrD),在大肠杆菌中得到了表达和纯化.通过构建缺失体表明,LRP在Dpl上的结合区域为26—100残基;而LRP的中间结构域100-220残基对Dpl的结合是重要的.这些结果为揭示PrP和Dpl的诘抗作用机制提供了新的信息.另外,由于Dpl和LRP各自在雄性发育中均起重要作用,Dpl和LRP的相互作用的发现将有利于阐明Dpl控制雄性发育的分子机制.
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