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乙酰化是一种重要的翻译后修饰，在很多信号通路中都发现它的身影，尤其是在受体信号转导过程起到重要作用。本研究旨在探究乙酰化修饰是否参与调节与细胞增殖和分化相关的wnt和LIF等关键通路的上游信号。 Wnt信号通路参与了多种生物学过程，包括但不限于胚胎发育，细胞的命运决定、分化以及很多疾病（包括癌症）的发生发展过程。在静息状态下，细胞中的β-catenin会被降解复合体降解，并维持在比较低的浓度。经典wnt信号通路激活时，可以抑制上述过程，使β-catenin在细胞质中积累。这一现象的机制还没有被完全揭示，并且存在很多未知的谜团。虽然科学家提出了各种各样的假说，大部分理论重点研究的是wnt信号一小时以上之后细胞以及蛋白质的反应。而wnt信号的起始在几十分钟之内就已经开始了。这一时间段里面，，迄今为止只有极少数的报道对它们做出了描述。 另外一个在细胞分化过程中起到重要功能的通路是LIF-STAT3通路，LIF通过结合它的受体LIFR-GP130，激活下游STAT3。这一通路参与维持小鼠胚胎干细胞的自我更新，然而L2F受体不仅可以激活LIF-STAT3通路，还可以激活分化相关的MAPK等通路，关于LIFR如何在两种相反功能的激活状态切换一直悬而未决。 在wnt通路中，分析了降解复合体内多种蛋白质的修饰状态，并发现了一个重要的骨架蛋白Axin1在第152位赖氨酸残基上的去乙酰化在wnt信号的顺利转导过程中起到了关键性作用。乙酰化修饰的Axin1可以促进β-catenin在静息细胞中的降解。这种修饰在细胞受到wnt信号刺激的时候会被SIRT4去除。Axin1的去乙酰化可以破坏Axin1与APC之间的相互结合，但是整个复合体的完整性并不受影响。在这种改变了构型的降解复合体中，β-TrCP无法识别磷酸化的β-catenin，所以β-catenin的降解也因此被抑制了。 在LIF通路中，通过质谱分析结合序列比对，发现LIFR3K结构域上存在大量的乙酰化，乙酰化的3K结构域促进LIFR形成二聚体，并促进干细胞的自我更新。这种同源二聚体上还存在一种SPXX结构域，它的磷酸化会抑制STAT3的激活，而LIFR与GP130形成的异源二聚体则能够激活STAT3。在小鼠胚胎干细胞以及小鼠胚胎发育过程中证实了上述发现。 因此，认为，Axin1在K152位的去乙酰化对调控经典wnt信号通路起到了至关重要的作用，Axin1的去乙酰化很可能是细胞对wnt信号做出的最早期的一批反应。也证明了乙酰化对于促进LIF-STAT3通路的重大作用，揭示了LIFR在受到LIF刺激的情况下是如何形成二聚体并激活下游通路的。对wnt和LIF信号如何起始，降解复合体以及LIF受体发生了什么变化提出了新的理论和假说，并且发现了持续性激活、持续性抑制wnt或者LIF信号的突变体。 这一发现有为治疗结肠癌以及其他wnt信号失调导致的疾病提供了潜在的靶点和研究方向。关于LIF信号通路的研究对于研究干细胞和再生医学提供了良好的理论支持。