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蛋白磷酸化是信号转导过程中一个重要的调节途径，它在调控真核生物和原核生物的细胞学功能和生理过程中发挥着重要的作用。蛋白激酶是磷酸化反应的主要完成者，它通过对蛋白底物丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基的磷酸化而完成对蛋白质的翻译后修饰，控制着细胞的多种生理过程，包括代谢、转录、细胞周期进程、细胞骨架重排，以及细胞运动、凋亡和分化等。
BRSK2是一个丝氨酸／苏氨酸蛋白激酶，属于CAMK家族的AMPK亚家族。早先的研究认为它主要在脑中表达，参与了神经系统的极化和神经递质释放的突触前调节。然而在我们的研究中发现，BRSK2不仅在脑中表达还在胰腺组织中有很高的表达量，这两种组织都与葡萄糖密切相关。而且BRSK2作为AMPK亚家族的一员，很可能受到能量压力的调节，而葡萄糖正是细胞能量的主要来源。然而迄今为止，关于BRSK2与能量压力之间的关系仍未见报道。我们着重于此方面的研究，可能为深入研究BRSK2的功能，特别是在胰腺中的功能开辟一个新的领域。我们的研究结果显示BRSK2在细胞能量匮乏时会被激活。
另一方面，我们运用牛物信息学的方法，发现BRSK2氨基酸序列的10-674位含有一个与细胞周期调控、细胞分裂以及染色体分离相关的KOG0588结构域，因此我们研究了BRSK2与细胞周期的关系，结果发现在细胞中过量表达BRSK2会引起细胞周期G2／M阻滞，并相应提高G2／M期检验点蛋白CDC25C的Ser216位和Cdc2的Tyr15位的磷酸化水平。我们的研究还发现BRSK2能够直接与CDC25C互作，并磷酸化CDC25C的Ser216位，从而将CDC25C滞留在细胞质中，这可能就是BRSK2引起细胞周期G2／M阻滞的分子机制。
在得到了上述的结果之后，我们进一步研究了能量压力与细胞周期之间的关系以及BRSK2在其中所起的作用。虽然能量压力与细胞周期的关系是最基本的细胞牛物学问题，然而多年来未曾有定论，原因之一可能就是不同的细胞系有不同的遗传背景，最终产生了不同的结果。我们的结果显示，在胰腺癌细胞株PANC．1中，当细胞能量匮乏时，细胞周期会产生G2／M阻滞，伴随着相应的检验点蛋白CDC25C的Ser216位和Cdc2的Tyr15位的磷酸化水平提高。但是当我们用特异性的siRNA干扰掉内源BRSK2的表达时，这种能量压力下PANC一1细胞周期产生的G2／M阻滞现象会显著性的减弱。这一结果说明，在PANC一1细胞应答能量压力诱导产牛G2／M阻滞的过程中，BRSK2起了中介者的作用。
综上所述，本文的研究结果首次揭示了BRSK2在介导能量压力调控细胞周期进程中所发挥的关键性作用，加深了对细胞周期调控机制的理解。