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功能相似的蛋白质分子具有相似的空间结构,而结构上局部的差异可能会导致其性质的不同,如:蛋白质的热稳定性、亲水性、疏水性、耐酸性、耐碱性等。残基相互作用网络对于从系统角度研究蛋白质空间结构和蛋白质性质、功能的关系有着至关重要的作用。而残基相互作用网络比对对于研究蛋白质的分子基础和空间结构非常重要,是探究蛋白质空间结构与蛋白质性质、功能异同关系的有效方法。因此,将蛋白质的三维结构编码为残基相互作用网络,对网络进行比对,是从系统角度分析蛋白质功能与结构及序列的关系的有效途径。目前,还没有针对残基相互作用网络的比对算法,一般采用蛋白质-蛋白质相互作用网络比对算法对残基相互作用网络进行比对,这就忽视了氨基酸残基本身的信息。因此,在对蛋白质-蛋白质相互作用网络比对的各种算法分析的基础上,本文使用MAGNA拓扑网络比对算法的框架,基于BLOSUM矩阵的原理引入残基匹配度矩阵,并将该矩阵作为蛋白质的序列信息引入到算法的优化函数中,提出了针对残基相互作用网络比对的SI-MAGNA算法。为研究残基相互作用网络比对和影响蛋白质耐热性的因素,本文首先选定7组耐热性差异的同源蛋白质对作为研究对象。为证实SI-MAGNA算法在残基相互作用网络比对方面的优越性,选择边正确性EC作为评价网络比对质量的标准。将SI-MAGNA算法与原MAGNA算法从算法迭代次数和边正确性EC两个角度进行比较和分析,证实了SI-MAGNA算法在残基相互作用网络比对中的稳定性和优越性。同时,将SI-MAGNA算法与其他能够用于残基相互作用网络比对的拓扑网络比对算法GRAAL、MI-GRAAL和GEDEVO相比较,并证实了SI-MAGNA算法在残基相互作用网络比对方面具有较好的效果。同时,使用SI-MAGNA算法对耐热性差异的抗冻蛋白质对进行比对,并简要分析两者耐热性差异的原因。从中我们发现9AME中独有的1个310-螺旋结构以及它与周围结构间的重要相互作用,可能是导致两者在稳定性和活性方面具有不同温度依赖性的原因。研究木聚糖酶的耐热机理能够提升工业生产效率和经济效益。本文使用提出的SI-MAGNA算法残基相互作用网络比对算法对来自嗜热子囊菌的耐热型木聚糖酶和来自变铅青链霉菌的常温型木聚糖酶进行网络比对,以探究影响两者结构稳定性和热稳定性的因素。通过比对结果分析:证实了（βα）8-桶结构的低序列保守性及β折叠对结构稳定性的作用;发现了1E0W的loop1区域中独有一个310-螺旋结构影响了结构稳定性;1TUX中的α1’短螺旋结构和相对较短的β4α4-loop区域有助于提升其结构稳定性和酶的热稳定性;推测1TUX的β4α4-loop区域中独有的氢键转折结构和1E0W的loop6区域中独有的2个β-桥结构可能引起空间结构的细微差异,从而影响酶的热稳定性。通过残基相互作用网络比对,能够从二级结构稳定性和loop区域的角度上证实和发现影响蛋白质结构稳定性和木聚糖酶耐热性的因素。