【摘 要】
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大肠杆菌DNA复制是以半不连续方式进行,滞后链的复制引发是由引发体(Primosome)参与完成的。大肠杆菌里,目前至少有两种引发体已经得到确认,分别是DnaA-dependent primosome
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大肠杆菌DNA复制是以半不连续方式进行,滞后链的复制引发是由引发体(Primosome)参与完成的。大肠杆菌里,目前至少有两种引发体已经得到确认,分别是DnaA-dependent primosome和PriA-dependent primosome。PriA、PriB、PriC、DnaB、DnaC、:DnaT和DnaG共同参与了PriA-dependent primosome的组装。
目前,关于PriC的表达及其功能了解的很少,为了研究其在引发体的生物学功能及其作用机制,本课题在大肠杆菌中诱导表达了PriC,经Ni柱亲和层析纯化获得的蛋白稳定性较差,易沉淀。根据二级结构和蛋白稳定性预测及限制性蛋白酶水解结果,构建了PriC的截短突变蛋白PriC1-101,经Ni亲和层析和superdex75纯化,获得了稳定性较好的蛋白,经Western blot鉴定为目的蛋白。PriC1-101的圆二色谱分析发现其具有较多的α-helix和无规卷曲,这为更好的了解其结构奠定了重要的基础。为了研究PriC与PriB是否存在相互作用,将pET21a-PriC-notag与pET28at-plus-PriB分别转化到大肠杆菌BL21(DE3)中,诱导表达及共纯化发现PriC与PriB存在相互作用,并且PriC的稳定性有所提高。通过全长PriC及PriC1-101分别与PriB的Pull down结果发现,PriC蛋白的C-端氨基酸序列是PriC蛋白与PriB蛋白相互作用的主要区域,并对PriC蛋白的稳定性有较大影响。
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