S100A7蛋白的表达纯化及其生物学功能初探和PDCD6在肺癌细胞中的生物学功能研究

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本实验室在前期工作中发现肺癌病人血清中S100A7蛋白含量明显高于对照组。并且过表达S100A7的肺鳞癌细胞NCI-H226的条件培养上清中S100A7蛋白的含量明显高于空载对照细胞的培养上清。且过表达S100A7可明显促进肺癌细胞的体外生长。上述结果提示S100A7可能具有自分泌或旁分泌作用。为了验证推测,采用两条技术路线:1、原核表达S100A7蛋白,分离纯化后将不同浓度(10,100,1000ng/ml)的S100A7蛋白加入到肺癌细胞培养基中,采用MTT法观察外源加入的S100A7蛋白是否对肺癌细胞生长有影响。结果显示,原核表达的S100A7蛋白对肺癌细胞体外生长无显著影响。有文献报道,RAGE(晚期糖基化终产物受体)是一个多配体受体,在多种肿瘤细胞中高表达并促进肿瘤细胞的生长或转移。RAGE是目前已知的S100A7的唯一受体,但它在肺癌细胞中低表达。依据文献报道和上述结果,推测外源加入的S100A7蛋白对肺癌细胞增殖无明显作用可能是由于其RAGE表达低导致的。为了验证上述推测;2、构建了RAGE全长真核表达载体,分别瞬转NCI-H226(S100A7低表达)和H226Br(S100A7高表达)细胞,同时培养基中加或不加S100A7蛋白。结果表明,RAGE过表达对细胞增殖无明显作用,而且外加S100A7蛋白也未见显著效果。但在NCI-H226细胞中,过表达RAGE可以促进细胞的浸润;而在H226Br细胞中,RAGE的过表达反而抑制了细胞的浸润能力。上述结果提示S100A7具有胞外生物学作用,但确切的分子机制尚待深入研究。  另一方面在实验室前期工作中,利用串联亲和纯化技术筛选S100A7相互作用蛋白时获得了几个候选蛋白,其中到PDCD6引起兴趣。大量早期研究证明PDCD6在细胞凋亡的caspase级联放大通路中扮演重要角色,而近期文献报道PDCD6在肺癌,乳腺癌等癌组织中呈现高表达,提示PDCD6可能具有原癌基因的作用。为了探究PDCD6在肺癌中的生物学作用及其与S100A7的调控关系。在NCI-H1299和NCI-H226Br细胞系中稳定转染PDCD6,并得到稳定过表达PDCD6的克隆细胞株。结果显示PDCD6过表达显著抑制H226Br细胞的体外生长,但对H1299细胞的增殖无明显影响,并发现PDCD6过表达后在H226Br细胞中S100A7表达上调。这就提示PDCD6可能位于S100A7的上游,调节其转录。那么PDCD6对H226Br细胞体外增殖的抑制作用是为什么呢?首先想到的是PDCD6诱导凋亡的作用,但是FITC-PI双染实验没有检测到明显凋亡且凋亡下游的相关基因在转录水平没有明显改变。流式结果和BrdU标记均表明在H226Br细胞中PDCD6过表达使细胞阻滞在S期,但cyclinA,cdk2转录和翻译水平均无明显变化。  综上所述,结果提示S100A7具有胞外生物学作用,但对不同的肺癌作用有所差异。  
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