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病毒作为细胞内寄生微生物，与宿主存在非常广泛的联系。人免疫缺陷病毒Ⅰ型(human immunodeficiency virus1，HIV-1)复制的过程依赖大量宿主的因子。许多研究发现HIV-1与自噬存在关系。HIV-1的多个蛋白，例如Env、Tat、Nef等，能够对细胞的自噬产生不同的影响。另一方面，宿主细胞的自噬状态也能够影响HIV-1的复制。为了深入探索HIV-1与自噬的关系，我们用无病毒核酸的HIV-1病毒样颗粒(virus like particles，VLPs)处理细胞可以观察到自噬水平的增加，并且这个效应依赖包膜糖蛋白(envelope glycoprotein，Env) gp41介导的膜融合。这些结果提示了HIV-1感染的早期环节可促进细胞自噬。通过药物改变细胞自噬水平，发现诱导自噬的药物能够促进HIV-1的感染;自噬抑制药物抑制HIV-1的感染。通过对minus strong stop DNA(MSS DNA)的相对定量分析发现自噬药物不影响被感染细胞内MSS DNA的水平，提示了自噬对HIV-1感染的影响作用在反转录起始之后的步骤。提示HIV-1复制早期阶段可能通过上调宿主细胞的自噬水平来利于自身的复制。然而本文发现自噬的增加对HIV-1 VLPs的包装起到抑制的效果，这提示了当病毒复制进入晚期步骤时自噬对病毒包装具有负调控作用。 在病毒复制的后期阶段，HIV-1的Env在内质网中合成、折叠，并被糖基化修饰，然后被运输到高尔基体中进行进一步修饰加工。在反式高尔基体中被宿主furin蛋白酶切割成表面糖蛋白gp120和跨膜糖蛋白gp41。gp120和gp41通过非共价键结合，以三聚体的形式表达在细胞膜表面并被包装到病毒颗粒上，介导病毒的进入。由此可见Env蛋白的表达高度依赖细胞的膜系统。在本文中，我们研究了内质网相关蛋白atlastin-1对HIV-1Env的影响。结果发现ATL1的过表达通过GTPase活性非依赖以及内质网融合功能非依赖的方式促进Env介导的膜融合，此效应可能与增加Env蛋白在细胞膜表面的表达有关。HIV-1的复制与细胞微管联系紧密。HIV-1进入细胞后通过微管进行反向运输;而在病毒复制的后期阶段，Gag蛋白通过微管进行正向运输。我们研究了微管切割蛋白spastin的过表达对HIV-1的影响。结果发现spastin的过表达抑制HIV-1的感染。通过实时定量PCR对MSS DNA的检测发现spastin的过表达显著抑制被感染细胞内MSS DNA的含量，这说明了spastin的抑制效应发生在反转录之前。我们也检测了spastin过表达对HIV-1病毒包装的影响。结果发现spastin的过表达能够抑制病毒的包装，并且western blot结果显示细胞和细胞培养液中的Gag p55和p24的水平降低。推测Gag表达的降低可能是病毒包装水平降低的原因。此外我们还检测到了spastin的过表达能够抑制HIV-1 Env介导的膜融合。这些结果显示了spastin的过表达能够通过多种方式对HIV-1产生抑制效果。