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蛋白质是生命体主要的功能承担者，而蛋白质的结构往往可以直接或间接地决定它的功能。依托同步辐射大科学装置，我们将X射线晶体学与X射线小角散射（SAXS）有机结合，成功的表征了多种蛋白质单体，蛋白质-蛋白质复合物及蛋白质-DNA复合物在溶液中近生理状态的结构，取得了以下几个创新成果: 1.RecQ是一种重要的同源重组修复蛋白，它在细胞内主要起到两方面作用:一是可以解旋受损双链DNA，开启同源重组通路:二是可以推动Holliday Junction分支迁移，从而抑制过度重组。本文利用X射线晶体学，SAXS与EMSA相结合的方法，成功表征了耐辐射球菌中的解旋酶RecQ的全长及其与Y型DNA和HollidayJunction DNA复合物在溶液中的构象。并通过这两种复合物的结构，阐明了RecQ在细胞中两方面功能的作用机制，加深了人们对这种酶的理解。 2.FANCM是范可尼贫血核心复合物(FA core complex)中的一个组分，它负责整个核心复合物的招募，并将之定位到染色体上。MHF与FANCM形成稳定的复合物，并有助于FANCM的染色体定位功能。通过SAXS实验我们发现，MHF在溶液中形成异元八聚体结构，每个异元四聚体上结合一分子FANCM。这种结构使该复合物表面的DNA结合沟道加长，增强了它与DNA的亲和力。另外，作为整个FA core complex的基底，FANCM的二体形式也意味着整个FA复合物是以二聚体行使功能的。 3.RNA甲基化转移酶RSMH与RSME是大肠杆菌中两种新鉴定的以AdoMet为甲基供体的甲基转移酶，它们的催化底物为16S核糖体RNA。这两种蛋白晶体的一个最小不对称单元中只有一个单体，而SAXS结果表明在溶液中它们以二体形式存在。这种二聚化有助于该蛋白对底物RNA的结合，并在其催化过程中起到了至关重要的作用。 4.第六型分泌系统(T6SS)可以将四种效应子（分别命名为Tse1-Tse4）注入到邻近的受体细胞中。为了保护供体细胞，相应的免疫蛋白（Tai1-Tai4）被分泌到细胞周质空间去抑制Tse的水解作用。这里我们通过X射线晶体学与SAXS相结合的方法表征了其中两对复合物(Tse3-Tai3，Tse4-Tai4)的结构，并通过结构分析阐明了其抑制活性的机理。