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囊膜病毒是一类核衣壳外包裹着富含蛋白质的磷脂双层膜的病毒，大多数感染哺乳动物的病毒都是有囊膜的病毒。不同的囊膜病毒含有不同的表面糖蛋白，决定病毒识别、进入宿主细胞的方式。囊膜病毒入侵宿主细胞的过程包括附着、进入、脱壳、蛋白合成、组装和释放，其中病毒表面蛋白与细胞受体作用，使病毒吸附在细胞表面，而病毒膜融合蛋白则介导病毒囊膜与宿主细胞膜的融合过程。核磁共振技术能够在原子分子水平上研究病毒入侵相关蛋白的溶液结构，对深入理解病毒感染细胞过程以及抗病毒药物和疫苗的研制具有重要意义。
本文通过构建含有SUMO融合蛋白的质粒并插入TEV酶切位点，表达并纯化了具有天然N末端的乙肝病毒表面蛋白preS1区的重要肽段preS1(1-65)。NOESY数据表明preS1(1-65)在水溶液环境中缺乏稳定的三维结构，与文献报道一致。我们利用异核多维核磁共振方法，采集并处理了13C、15N双标记的preS1(1-65)肽段三共振数据，对大部分主链NMR信号进行了归属。
野生型乙肝病毒表面蛋白preS1的N端存在着天然的豆蔻酰化修饰，为了研究N端豆蔻酰化对preS1结构的影响，我们尝试构建了共表达质粒，对体内共表达豆蔻酰化修饰的preS1(2-65)的实验条件进行了初步的探索。与此同时，我们利用液体核磁共振方法对比了固相合成的烷基化和未烷基化的preS1(2-48)/preS1(13-60)在胶束体系及水溶液中的情况。结果表明烷基化修饰显著提高了preS1中二级结构单元的含量，胶束环境能进一步稳定preS1肽段的溶液结构。
膜融合蛋白是另一类重要的囊膜病毒蛋白，其N端融合肽在酸性条件下暴露出来介导病毒的膜融合过程。我们通过同核二维核磁共振获得了杆状病毒融合蛋白LD130融合肽在pH5.0条件下类膜环境中的溶液结构。LD130融合肽在SDS胶束中整体呈两亲性螺旋结构。与同源的融合肽LdF不同，该螺旋连续无拐角，这一结论为我们进一步探索融合肽的作用机制提供了新的视角。