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UCP2和UCP3能够增强线粒体内膜质子电导率，条件是有在被ROS的代谢产物和脂肪酸激活的情况下。更重要的是，在没有激活无物的时，它们并不影响内膜的基础质子电导率。许多的UCPs的研究只检测了mRNA水平，但结果是mRNA水平或者蛋白水平的变化并不能预测功能的变化，因为功能依赖于原位蛋白的激活状态。所以只能够预测可被激活蛋白的含量。
UCP2和UCP3一般不负责适应性产热，然而当受到内源或外源的因子刺激时，可能有显著的产热作用。实验证明，UCP2和UCP3引起的轻微的可调节的解偶联作用能够消弱线粒体ROS产量并保护细胞免受ROS引起的损伤，还能够减少β细胞的胰岛素分泌。对胰岛素分泌的作用可能是消弱ROS功能的副反应。但另一个更具有吸引力的假说是它作为β细胞胰岛素分泌的一个重要生理调节因子。根据这个观点推理，在以ADP或者ATP作为能量供应的内部信号地细胞中，UCP2可能起到普遍降低该类细胞分泌和激活的功能作用。例如，在特异性的脑细胞中，如下丘脑细胞的葡萄糖依赖的激活作用和神经多肽的分泌。UCP2还能够通过线粒体调节ROS的产量，以此可能作为调节基因表达的信号。关于UCP2和UCP3参与脂肪酸或过氧化物离子转运的证据不充分或者有条件依赖性，有待进一步的研究。
但是目前已经证实了一些UCP2和UCP3的生理功能。他们在生理，病理，药物研发方面的重要性逐渐清晰。他们还是治疗肥胖的激活靶点。ROS的产生和随后的氧化损伤伴随正常的衰老过程，是各种衰退疾病的重要因素，提高UCP2和UCP3的表达，并用无毒ROS类似物将它们激活，成为消弱线粒体ROS产量及氧化损伤的重要方式。抑制UCP2的表达或活性可能抵抗由hyperglycemia或者lipotoxicity引起的糖尿病β细胞的胰岛素不充分分泌。很明显，有些作用是相反的，所以有待进一步的研究蛋白操作，方法设计，激活因子和抑制因子的靶向的条件，以确保在研究治疗方法时只有有益的作用被加强。重组质粒pGEX-5X-1-UCP2-N(C)的构建及鉴定
首先根据hucp2cDNA的序列设计了两对引物，分别在引物的5’端和3’端添加了BamHⅠ和XhoⅠ的酶切位点。以hucp2载体质粒为模板，PER扩增，获得ucp2基因5’端(82-249)和3’端(706-927)的两断序列，命名为ucp2-N和ucp2-C，插入表达载体后，转化进入大肠杆菌，PCR，双酶切，测序鉴定。融合蛋白的在大肠杆菌中的表达及纯化
在LB(Amp+)液体培养基中增殖大肠杆菌BL21，用一系列的条件，降低温度，缩短诱导时间等，均证实不能诱导可溶性GST-UCP2-N(C)融合蛋白的表达，可溶性蛋白主要集中在包涵体中。试验证明用0.5mM IPTG诱导28℃4小时可获得有效表达。实验室小规模培养表达菌，STE buffer中加入0.03％的SDS超声离心，上清中加入0.1％TritonX-100，经GST亲和层析进一步纯化融合蛋白。应用Western blot对融合蛋白进行生物学鉴定，结果为33KD的单一条带。GST-UCP2-N(C)多克隆抗体的制备
将纯化的融合蛋白和完全弗氏佐剂乳化后，腹腔注射免疫ucp2-KO小鼠，初次注射4周后加强免疫，以不完全佐剂乳化蛋白，每次间隔2周，注射3次，从小鼠尾取血，离心取血清稀释，作为一抗进行western blot鉴定，可见在34KD处及其下方有杂交带出现，说明产生了鼠抗GST-UCP2-N(C)多克隆抗体。
以上结果表明，GST-UCP2-N(C)融合蛋白在BL21中高效表达，由于没有经过溶解包涵体，纯化得到的融合蛋白浓度和纯度都比较低，所以在以后的试验中要通过溶解包涵体，复性后再亲和层析纯化融合蛋白。以期获得高浓度，高纯度的融合蛋白。