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细胞凋亡是生物最为重要的生理和病理现象之一．其在癌变机制和维持免疫系统的内稳定方面有重要的意义和不可缺少的调节作用．本研究针对肿瘤坏死因子的凋亡诱导配体TraiL展开了其在小鼠中的表达调控机制的研究．
首先建立了较为可靠的SYBR-Green Ⅰ荧光定量PCR检测系统并进行了系统的优化，使用相应的定量数据的统计处理方法：2<'-△△ CT>方法．抽提小鼠的脑、眼角膜、肺、肺动脉、肝脏、脾脏、肾脏、小肠、心脏、睾丸和卵巢组织的总RNA，以及总蛋白.将RNA逆转为cDNA后使用荧光定量PCR检测TraiL转录水平，使用western-blotting检测TraiL蛋白的翻译水平，通过转录水平以及蛋白翻译水平的检测发现在小鼠角膜中 TraiL有较高的转录水平以及蛋白翻译水平．成功的分段克隆了 TraiL 的启动子的不同区段，PRO1∶578bp，PRO2∶442bp，PRO3∶261bp．使用了两次克隆的方法成功的构建了 Trail，的启动子不同区段与 pGL3-basic 的重组载体，PRO1-P 的质粒大小为：5396bp；PRO2-P的质粒大小为∶5260bp；PRO3-P的质粒大小为：5079bp．使用胰酶+胶原酶消化小鼠角膜组织，原代培养角膜上皮细胞，并通过形态学检测以及K3蛋白免疫组化检测鉴定，证明小鼠角膜上皮细胞培养成功．将 TraiL 启动子不同区段的pGL3-basic重组载体以及β-半乳糖苷酶报告载体共转染入小鼠角膜上皮细胞，以β-半乳糖苷酶报告载体作为内参，检测各启动子的活性．证明TraiL的启动子区域在-434bp--253bp．使用 TFSEARCH ver.1.3和 Omiga 2.0分析软件对启动子区进行分析，发现在-434bp --253bp区域中存在一个AP-1结合区，该结合区在-373bp．设计合成了 TraiL的AP-1 结合区域的探针并进行生物素标记，同时合成了未标记的已知的AP-1检测探针，进行了EMSA检测．结果发现AP-1结合序列合成的探针与核蛋白发生了结合，同时在使用了已知的AP-1未标记探针与之进行冷竞争结合试验中发现结合条带的强度明显降低．证明了AP-1对于TraiL的表达具有调控作用．
TraiL 蛋白作用于T淋巴细胞的细胞周期，阻断细胞从G<,1>期到S期转化，抑制DNA 合成，从而抑制 T 淋巴细胞的增殖与活化，或者是促进活化 T 淋巴细胞凋亡而发挥抑制自身免疫作用.可以认为 TraiL 在小鼠的角膜组织中的高表达与其组织的特异性的免疫机制有着非常密切的关系．而AP-1通过 JNK 途径来提高 TraiL在角膜上皮细胞中的表达，这样可以使得角膜组织可以发挥免疫逃避的机制．
而本研究对于更好的揭示 TraiL 的调控机制提供了一些科研证据，这些都对推动 TraiL 在各方面的应用提供了重要的条件．