【摘 要】
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在细胞运动中激活Rac蛋白，其表现出很强的时间性和空间性，故在细胞前端产生扁平突起—片状足。继而使细胞产生运动牵拉胞体的过程。但对于正调控Rac蛋白局部化激活的原理到目前
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在细胞运动中激活Rac蛋白，其表现出很强的时间性和空间性，故在细胞前端产生扁平突起—片状足。继而使细胞产生运动牵拉胞体的过程。但对于正调控Rac蛋白局部化激活的原理到目前为止尚未定论。我们已知根据在细胞两端及其后端当整合素α4处于激活状态时，则抑制Rac蛋白的活性。并根据信号分子的结构及其功能提出了整合素正调控Rac蛋白活性的信号转导通路，即当α4胞内区域磷酸化导致其不能与Paxillin结合时，Paxillin、GIT1，与PIX、PAK形成信号分子复合物。由于PIX为Rac的转换分子，PAK为Rac的效应分子，构成了Paxillin-GIT1-PIX-PAK信号转导通路，在细胞前端Rac蛋白处于激活状态时就会导致无细胞器的扇形突起—片状足的形成，从而使细胞向前移动。 我们利用Western blotting技术，荧光双定位技术，已经验证GIT1可与Paxillin相互作用、GIT1可与PIX相互作用、GIT1可与PAK相互作用，则确认Paxillin-GIT1-PIX-PAK信号分子复合物存在于细胞前端。我们设计、克隆了Paxillin的ShRNA，以降低细胞中Paxillin的表达。免疫荧光试验表明，在转染了shRNA中，Paxillin明显受到抑制。Rac蛋白激活试验表明，fibronectin刺激5min，Rac蛋白的激活程度最强。FRET定量检测，验证了该信号转导通路在Paxillin正常或受抑制情况下Rac的激活。研究结果表明，在Paxillin表达受到抑制时，Rac蛋白激活受到明显抑制。研究结果阐明Paxillin-GIT1-PIX-PAK信号通路在细胞前端对Rac局部化激活起着正调控作用。
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