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金属硫蛋白（Metallothioneins,MTs）是一类富含半胱氨酸和金属的小分子蛋白.金属硫蛋白参与体内的许多生理过程,如金属离子（如Zn<2+>,Cu<,2+>）的体内平稀,对重金属离子（如Cd<2+>,Hg<2+>）的解毒,扑灭体内的活性自由基等,金属硫蛋白还参与生物体的许多重要的生理过程,如细胞凋亡、神经生长控制（MT3）、衰老等过程.金属硫蛋白（MTs）一般有两个结构域,对哺乳动物而言,氨基端为β结构域,有3个二价金属离子和9个半胱氨酸配位形成;羧基端为α结构域,一般由4个二价金属离子和11个半胱氨酸配位形成.在两个结构域中,金属与硫原子分别形成一个三核金属硫簇和一个四核金属硫簇.这两个金属硫簇是形成MTs的三级结构的核心,因此配体与金属离子对MTs的高级结构有很大的影响,从而也会影响MTs的生理功能.该论文中通过定点突变技术,将猴金属硫蛋白MT1的α结构域中第33和34位的半胱氨酸（Cys）分别突变为甲硫氨酸（Met）和丝氨酸（Ser）.从MTs的结构上看,在α结构域中,第33位的Cys是以端配的形式与金属了子结合,而第34位的Cys是以桥配的形式与金属离子结合,并且序列-CCXCC-（C为Cys,X为其他氨基酸）是α结构域独有的一种序列,这样对33和34位的突变能够研究端配和桥配以及序列-CCXCC-对α结构域的形成有何影响.用不同的金属离子与MTs进行重组反应,来研究野生型及其突变体蛋白中α结构域的性质与结构上的差异,从而探讨这几种因素对α结构域形成及功能的影响.通过该论文的研究,我们成功地构建了猴金属硫蛋白的野生型及其突变体C33M、C34S和C33M/34S的表达和纯化体系,并深入地研究了这几个蛋白的结构、性质和反应,为今后更深入地研究金属硫蛋白奠定了很好的基础.