【摘 要】
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钙调素(calmodulin，CaM)是真核生物中广泛存在的多功能的钙离子信号受体，它直接或间接地参与了细胞内大多数重要的信号传导途径，在将Ca2+信号转化为多种多样的生理效应的过程中
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钙调素(calmodulin，CaM)是真核生物中广泛存在的多功能的钙离子信号受体，它直接或间接地参与了细胞内大多数重要的信号传导途径，在将Ca2+信号转化为多种多样的生理效应的过程中发挥了重要作用。近二十年以来有数种来自动物和原生生物的钙调素以及钙调素复合物的三维结构被报道，但是迄今为止还没有见到来自于植物的钙调素结构报道。我们用分子置换法解析了土豆(Solanumtuberosum)六种钙调素亚型之一的PCM6的晶体结构。PCM6结晶为P212121晶型，这与大多数其他钙调素晶体不同。PCM6结构的中央螺旋区构象与其他钙调素晶体结构不同，但是这种差别似乎是由晶体堆积造成的。我们比较了PCM6分子与动物钙调素分子的表面性质，由此对PCM6分子与动物钙调素分子相比不同的堆积方式提出了一种解释。
近几年来对单波长反常散射(SAD)方法的研究有了新的进展，发展了一批行之有效的实验技术，并开始在新结构的测定中显示威力。由于多波长反常散射方法(MAD)要求使用同步辐射光源，并且对波长的精度要求很高，这给结构解析工作带来了一些困难。SAD方法的出现提供了一种解决方案，并且采用SAD方法在原理和实践上都与MAD有内在的联系(一旦有了波长可高精度调整的同步辐射，SAD样品的实验方案可以立即更改为MAD方案)，因此我们预期SAD方法将可能有更加广泛的应用。我们在解析mini-IGF-1(2)的结构时初步尝试了脱离同步辐射的SAD/SIRAS方法，取得了较好的结果。
类胰岛素生长因子-1(IGF-1)具有与胰岛素同源的氨基酸序列、相似的三维结构和微弱重叠的生物活性，但是与胰岛素仅折叠为一种稳定的三维结构不同，IGF-1可以折叠为两种热力学稳定性相似的二硫键异构体。这是一个很有趣的同一氨基酸序列编码两种三维结构的现象，其分子机制长期未被阐明。我们用基于实验室光源的SAD/SIRAS方法解析了mini-IGF-1(2)的晶体结构。我们在mini-IGF-1(2)的晶体结构中观察到部分分子A-区链内二硫键崩解的证据，提出IGF-1的二硫键异构开始于此二硫键断裂的观点。我们基于对IGF-1和胰岛素三维结构的比较，提出胰岛素的B-链N-端残基与A-链间形成的一系列氢键可能是稳定胰岛素A-链链内二硫键、防止分子发生二硫键异构的主要原因，而残基PheB1和HisB5对于这些氢键的形成至关重要。此外，通过与天然IGF-1和小mini-IGF-1的结构比较本文详细地分析了IGF-1与受体结合的特性。
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