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本文分为两个部分：第一部分对小鼠内质网体内的亲免蛋白FKBP23与免疫球蛋白结合蛋白BiP结构域相互作用位点进行了深入的研究；第二部分对FKBP23蛋白结晶条件的筛选和优化进行了初步探索，并对与抗癌药物筛选相关的四个金属配合物的晶体结构进行了解析。
FKBP23属于遗传上高度保守的亲免蛋白家族；具有肽脯氨酰顺反异构酶(PPIase)活性，是免疫抑制剂FK506和抗癌制剂雷帕霉素在哺乳动物内质网体内的受体。本文研究的另一个蛋白质BiP是内质网体中的重要的Hsp70分子伴侣，参与内质网体中所有已知的生物功能，包括蛋白质在细胞内亚细胞结构间的转运和折叠、信号转导及Ca2+的动态平衡等。
第一部分研究首先以克隆蛋白质FKBP23与BiP为研究对象，采用基因定点突变结合PHase活性和ATPase活性检测，首次将PPIase对标准多肽构象变化的催化活性与该类酶对天然全长蛋白构象的调控活性结合起来，证明了mBiP N端ATPase结构域上第117位脯氨酸为mFKBP23 N端PPIase活性的底物位点。这一结论揭示了FKBP23作为具有结合ca+能力的分子伴侣，在调节BiP的ATPase活性时发挥了分子扳机的作用。这一调控机制与所有常见的调控系统完全不同，为肽脯氨酰顺反异构酶充当分子开关这一全新功能提供了新的认识。此外，以克隆蛋白质FKBP23与BiP的C端片段蛋白为研究对象，采用蛋白质交联、蛋白酶消化和RP-HPLC分离的方法，对含有两种目标蛋白C端结构域结合位点序列的短肽进行了分离。
本文的第二部分工作是与上海药明康德新药开发有限公司生物研发部计算机辅助药物设计组合作进行的。对免疫抑制剂受体蛋白FKBP23的结晶条件进行了初步的筛选和优化，并对得到的晶体进行了初步的X-射线衍射实验。同时，还参与合成了四种与抗癌药物筛选相关的金属配合物，并对其晶体进行了X-射线衍射表征和结构解析。