【摘 要】
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分子伴侣DnaJ是二体蛋白,含有10个Cys和2个Zn（Ⅱ）.完整DnaJ分子中锌指具有一种异常的拓扑结构,它和Brookhaven蛋白质数据库中所有含半胱氨酸的锌结合蛋白所具有的通常的锌指结
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分子伴侣DnaJ是二体蛋白,含有10个Cys和2个Zn（Ⅱ）.完整DnaJ分子中锌指具有一种异常的拓扑结构,它和Brookhaven蛋白质数据库中所有含半胱氨酸的锌结合蛋白所具有的通常的锌指结构不同,即由两个非对称的锌指C<144>DVC<147>Zn（Ⅱ）C<197>NKC<200>（Zn1）和C<161>PTC<164>Zn（Ⅱ）C<183>PHC<186>（Zn2）组成.Zn1和Zn2具有不同的性质.高浓度EDTA不能从DnaJ螯合脱锌;6M胍只破坏Zn1,复性后Zn1不能重组;p-hydroxymercuriphenylsulfonate acid可除去DnaJ分子中的2个锌,但只有Zn2可以重组.DnaJ具有确定的二硫键还原酶和氧化酶活性,但不表现异构酶活性;并且还原酶活性受EDTA可逆地抑制.经蛋白酶K有限水解,纯化得到C末端（181-376）片段,该片段具有和全酶相同的活力,并包含一个新的锌指C<183>PHC<186>Zn（Ⅱ）C<197>NKC<200>.DnaJ（1-180）片段和Zn1对DnaJ的酶活力是不必需的,但对其分子伴侣活力重要.突变体C161S/C164S,C183H,C186H和C161H/C183H的总体构象和聚合状态与野生型DnaJ的一致.1个甚至2个Cys被His替代对Zn2中锌的结合无显著影响;但2个Cys被Ser替代的突变体结合锌的能力明显减弱;但锌指并不发生重组,还是保持Zn1和Zn2的结构.四个突变体都具有完全的还原酶活性,推测在DnaJ的分子中组成锌指结构的半胱氨酸簇可形成新的巯基对而构成新的酶活性中心;在这种情况下,特定的-CXXC-序列似乎不必需了.
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