【摘 要】
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通过PCR获得E.coliB谷胱甘肽合成酶系基因片段,结合定点突变稀有起始密码子,设定gshI与gshII位置与距离等手段构建双顺反子重组表达载体pTrc99A/gshI-gshII并转化E.coliBL21
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通过PCR获得E.coliB谷胱甘肽合成酶系基因片段,结合定点突变稀有起始密码子,设定gshI与gshII位置与距离等手段构建双顺反子重组表达载体pTrc99A/gshI-gshII并转化E.coliBL21以建立GSH-I、GSH-II蛋白表达体系.结果表明:定点突变gshI基因稀有起始密码TTG为常用起始密码ATG,在同样诱导条件下可以提高gshI基因的表达量;以0.08mMIPTG于30℃诱导工程菌E.coliBL21时,GSH-I与GSH-II的蛋白比以4;5:1时的谷胱甘肽合成能力最高,达到8.5mg/g湿菌体.通过构建单顺反子重组表达载体pTrc99A/gshI、pTrc99A/gshII测定GSH-I与GSH-II蛋白的最适配比的结果表明:在GSH-I、GSH-II蛋白总量恒定的情况下,要提高谷胱甘肽产率,二者比例以3;1~6:1为宜.结果表明将gshI、gshII基因的表达置于人为调节之下实现酶系基因的协调表达、优化基因的诱导表达条件、选择重组质粒的适宜宿主菌是通过遗传工程提高大肠杆菌生产谷胱能力的三种重要途径.
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