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本论文主要利用多维核磁共振方法对金黄色葡萄球菌核酸酶N-端大片段和两个α-螺旋肽段溶液构象进行了研究。
核酸酶C-末端氨基酸残基对形成核酸酶完整构象的影响使用异核多维NMR方法对核酸酶N末端1-137片段(SNase137)，1-139片段(SNase139)，1-140片段(SNase140)和1-141片段(SNase141)构象特征的研究发现：SNase137和SNase139主要处于去折叠态，但同时都有类天然折叠态构象存在。SNase139相比SNase137不仅在β-结构域有更完善的类天然态折叠，而且α结构域也已经部分形成，表明1-137片段到1-139片段的延伸肽链有进一步折叠。SNase140形成了类天然态构象，但是稳定性较差，141位残基延伸形成了稳定的天然态折叠。因此核酸酶C-末端139残基到141残基的延伸是肽链构象不断发生重要调整直至形成天然态折叠的关键过程，是蛋白质后期折叠发生的重要事件。
核酸酶1-140残基片段溶液三维结构和主链动力学的核磁共振研究核酸酶末端残基Trp140的生成是肽链折叠过程中形成类天然态折叠最关键的步骤。由核磁共振实验得到的距离约束和二面角约束计算了SNase140的溶液三维结构。与全酶结构比对发现：SNase140在主要结构区域已经形成了类天然态三维结构，但局部区域还与全酶存在一些差异，其中核酸酶与底物结合“口袋”上部的变化可能是影响酶活的因素之一。对SNase140的溶液三维结构特别是C-末端残基三级相互作用的分析发现：140片段之所以能形成近似类天然态折叠，是因为其Trp140残基的分子特性和特殊的分子结构决定的，它编码了蛋白质后期关键折叠信息。测定了SNase140骨架15N的R1、R2和1H-15NNOE，并利用Modelfree方法进行了分析。结果表明SNase140C-末端由于缺少141位残基的保护处于高频运动状态，这是造成结构稳定性较差的原因。
核酸酶SNaseα1和SNaseα2溶液构象的研究利用分别包含核酸酶α1和α2序列残基的短肽片段作为肽链折叠模型，应用同核二维核磁共振和远紫外圆二色谱研究了它们溶液构象特征。实验数据表明：在水溶液中，两个肽段都只有很低α-螺旋含量，但存在α-螺旋的二面角构象布居分布，其中SNaseα1肽链在局部有残余二级结构存在。在TFE存在下，提供了类似的疏水环境，两个肽段都显示了明显的α-螺旋构象特征，一方面表明它们有形成α-螺旋构象的内在特性，另一方面说明α1和α2螺旋构象的形成主要是由肽链所处的环境，而不是局部相互作用的。在天然蛋白中，正是β桶提供了这样一个疏水环境。因此，核酸酶中α1和α2的形成是与β核心协同的折叠过程，符合成核-压缩模型机理。