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这几年作者的工作主要围绕若干来自腾冲嗜热菌的蛋白质结构与功能研究开展。最后，本文完成了两个蛋白质的结构解析工作，以及一些相关的功能实验。以下分两个部分介绍。
在甘油的代谢过程中，甘油磷酸二酯磷酸二酯酶(GDPD；EC3.1.4.46)催化甘油磷酸二酯类物质，水解成一个醇类分子和一个三磷酸甘油。它的产物参与到很多的生化途径中。GDPD广泛分布在细菌，古菌以及真核生物中，包括酵母、植物、哺乳动物等生物细胞中，在磷脂代谢，病原微生物产生致病性，细胞骨架修饰，神经元分化过程中发挥重要作用。我们解析了来自于Thermoanaerobactertengcongensis的GDPD(ttGDPD)的1.91埃的晶体结构。两个ttGDPD单体分子通过一个分子间的二硫键以及其他一些氢键结合形成二体，二体很可能是它的功能单位。在GDPD的活性中心，Glu44、Asp46和Glu119形成一个金属结合位点，并且配位结合了一个Ca离子。同时，一个甘油分子作为ttGDPD的底物(甘油磷酸二酯类物质)的类似物通过配位键和这个Ca离子结合。两个在GDPD家族中高度保守的His(His17和His59)位于这个活性位点周围，推测为ttGDPD的活性残基。通过对ttGDPD结构的讨论，以及对一些推测为重要的保守残基的单点突变研究(H17A，R18A，E44A，D46A，H59A，E119A，K120A)，i)我们首次确定了ttGDPD是一个金属依赖酶；ii)另外根据催化同类型反应的酶PI-PLC的催化机制，确定了His17和His59是ttGDPD的活性残基，并提出了ttGDPD的可能的催化机制；iii)根据同源蛋白1zcc的结构中活性位点结合的硫酸根离子，通过把它模拟成GDPD底物中的磷酸半族，分析了ttGDPD底物分子甘油磷酸二酯分子和ttGDPD的实际结合情况。
甲基丙二酰辅酶A作为一个手性分子，在进入代谢途径可以被利用之前应该处于正确的构型。在丙酰辅酶A到琥珀酰辅酶A的转化过程中，第一步(羧化作用)产生的是S型的甲基丙二酰辅酶A，然而在第三步，甲基丙二酰辅酶A变位酶催化的底物是R型的分子。其中，关键的异构化反应是由甲基丙二酰辅酶A异构酶(Methylmalonyl-CoAepimeraseMMCE:ECnumber5.1.99.1)催化的。MMCE催化了(2S-甲基丙二酰辅酶A转化成(2R)-甲基丙二酰辅酶A，作为下一步B12依赖的甲基丙二酰辅酶A变位酶的底物。它存在于很多的微生物以及动物体内，在奇数碳脂肪酸和分支氨基酸(如缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸)的分解过程中是一个必需的酶。在人体中，这个通路的破坏会造成严重的酸毒症以及对神经系统的损伤。我们使用快速浸泡高浓度KI的SAD方法解析了来自于Thermoanaerobactertengcongensis的TTE0360的1.6埃的晶体结构。TTE0360分子包含了两个重复的βαβββ模块，它们围绕产生了一个很大的凹槽。这种折叠类型属于VOC(vicinaloxygenchelate邻位氧螯合)超家族。编码TTE0360的基因标识为VOC超家族成员之一，乙二醛酶I(glyoxalasel)，但是它的结构却和已知的乙二醛酶I晶体结构不相同。使用DALI服务器搜索，发现TTE0360和VOC超家族中的另一个成员，来自Propionibacterium.shermanii的甲基丙二酰辅酶A异构酶(psMMCE，PDBid:ljc4)的晶体结构主链比较的Z-score达到12.7。经过对它们整体结构、活性位点的比较，以及发现TTE0360也具有一个和psMMCE二体形成方式非常相似的潜在的“二体”结构，我们推断TTE0360是Thermoanaerobactertengcongensis的甲基丙二酰辅酶A异构酶。