【摘 要】
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钾钠泵是P型膜蛋白的一种,在维持体内钾钠离子平衡方面有重要作用。钾钠泵在完成一次离子输送的过程中,由于ATP分子以及其它外力的诱导作用其α亚基构象会发生较大变化,其N区
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钾钠泵是P型膜蛋白的一种,在维持体内钾钠离子平衡方面有重要作用。钾钠泵在完成一次离子输送的过程中,由于ATP分子以及其它外力的诱导作用其α亚基构象会发生较大变化,其N区与P区产生明显的打开和闭合两种构象。通过构象的变化改变与钾、钠粒子的结合能力,从而实现对离子的逆梯度运输,并伴随完成蛋白质磷酸化和脱磷酸化过程。
本文针对整体钾钠泵α亚基(ALL)和单独分离出的α亚基中第四和第五跨膜区域的连接部分(M45)的两个系列体系,根据已有晶体结构,推测小分子与蛋白质结合大体区域,再利用分子对接方法进一步确定小分子结合位置,然后利用分子动力学模拟研究分析了体系在配体诱导下的构象变化情况。通过与钙离子泵的多个构象对比,推测小分子在构象变化中起到的作用,以及在构象变化对离子结合位点的影响。最后利用拉伸动力学的方法,研究了ATP分子与N区域结合位点作用的特点。
结果表明,在整个α亚基和分离出的M45体系中,小分子都在构象变化中起到了诱导作用,ATP分子使蛋白质产生闭合构象,ADP分子则使得蛋白质产生打开构象,在两个系列中,变化的程度不同。但是在没有配体的情况下,两个系列蛋白质构象都基本保持不变。在拉伸小分子配体的过程中,与ATP小分子作用明显的两个残基分别是LYS508和PHE482,揭示了小分子脱离蛋白质结合位点的大体方式。
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