【摘 要】
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主要进行了两方面的蛋白质折叠研究：(一)α-synuclein在大肠杆菌中的转运——细胞内的蛋白质折叠问题(二)3-磷酸甘油醛脱氢酶在大分子拥挤环境中的折叠和去折叠——在细胞外模
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主要进行了两方面的蛋白质折叠研究：(一)α-synuclein在大肠杆菌中的转运——细胞内的蛋白质折叠问题(二)3-磷酸甘油醛脱氢酶在大分子拥挤环境中的折叠和去折叠——在细胞外模拟接近细胞内环境中的蛋白质折叠
α-synuclein(AS)是帕金森氏病患者大脑神经元中淀粉样斑块的主要成分，由140个氨基酸残基组成，在生理条件下呈现天然无结构的构象。重组AS质粒不含任何已知的信号肽序列，但我们确定了AS在大肠杆菌中高效表达时却定位在周质腔中，并进一步确定了AS越过内膜转运到周质腔不依赖于细菌中已鉴定的SecA，Tat，YidC和MscL蛋白转运通路；而表现为SRP依赖的方式，但又不同于已知的SRP依赖的转运机制。我们还鉴定了AS分子内部同转运相关的序列：C端99-140序列是主要的与转运相关的部分，可能起到类似信号肽的作用；中部的61-95片段协同99-140序列参与了AS的转运；N端1-60序列对其转运行为没有贡献。
分别以聚乙二醇、葡聚糖70和牛血清白蛋白作拥挤试剂，定量研究了大分子拥挤环境对3-磷酸甘油醛脱氢酶(GAPDH)折叠和去折叠的影响。增加聚乙二醇的浓度至225mg/ml，GAPDH变性的快相速率不变，而慢相速率降低20倍。在复性体系中存在100mg/ml的聚乙二醇时，大大降低GAPDH的复性产率，对复性影响可能主要体现在GAPDH二体中间物形成的过程中。在大分子拥挤条件下，分子伴侣GroEL对抗大分子拥挤效应，以比在稀溶液中更高的效率帮助GAPDH重折叠。
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