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单环刺螠(Urechis unicinctus)广泛的分布在我国的黄渤海沿岸，具有很高的经济、营养和药用价值。本文以新鲜单环刺螠为原料，对其胶原纤维的分布和形态进行观察，并采用生化分离技术提取未变性的胶原蛋白，对其结构和性质作了深入的研究。1.通过石蜡组织切片法，对单环刺螠体壁中的胶原纤维进行观察，发现其只含有大量红色的胶原纤维，没有肌纤维。说明胶原纤维与肌纤维没有发生缠绕。2.提取单环刺螠体壁中的酸溶性胶原蛋白，经紫外光谱分析表明胶原蛋白的特征吸收波长位于228nm，是典型的胶原蛋白吸收峰。氨基酸组成分析表明其为典型的Ⅰ型胶原蛋白。聚丙烯酰胺凝胶电泳结果显示其由两条不同的α链、β链和γ链组成，且胶原蛋白中含有二硫键。傅立叶变换红外光谱分析其存在天然三螺旋结构。热变性温度和热收缩温度分别为33.6℃和67.5℃。3.胶原蛋白溶液的流变学和功能特性分析表明，在实验选择的剪切速率范围内，不同浓度和温度条件下胶原蛋白溶液的粘弹性模量随着剪切频率的增加而增加，30℃的条件下，胶原蛋白溶液的粘弹性模量交点对应的频率比其他温度条件下的高，40℃和50℃的条件下，胶原蛋白表现明显的自聚集现象。具有良好的乳化性和乳化稳定性。4.经扫描电镜观察发现，该胶原蛋白冻干样品为不规则的多孔丝状纤维结构。肽质量指纹图谱分析表明，此胶原纤维分子链之间的距离为1.14nm，胶原纤维内部的众多结构层次引起漫散射，氨基酸残基之间的距离为0.27nm，与gi/19556967具有良好的同源匹配性，肽匹配度可高达到39%。5.胶原蛋白溶液的聚集行为受溶液质量浓度、pH和离子强度等因素的影响。当溶液质量浓度为1g/L，表现明显的聚集现象；pH7.4接近于胶原蛋白的等电点，在此pH条件下容易形成聚集体；当NaCl浓度为30和60mmol/L时，胶原蛋白溶液比较形成大的聚集体。6.采用芘作为探针确定单环刺螠体壁胶原蛋白的临界聚集溶度，通过芘荧光探针的拟合曲线与胶原蛋白溶液的聚集动力学曲线分析，确定该胶原蛋白溶液的临界聚集质量浓度为0.75g/L。