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Mitosin，又名CENP-F，是分子量为350KD的细胞核蛋白，在有丝分裂期会定位到动粒(kinetochore)的外层。以前的研究对mitosin的表达、分布有了详细的认识，并且有结果表明缺失mitosin有丝分裂期出现染色体汇聚不正常、有滞后的染色体、纺锤体不正常、在后期启动开始前染色体提前开始解凝聚等不正常现象。
在这份报告中，我们揭示了这些现象的部分分子机制。构成核小体的组蛋白N端的甲基化、乙酰化修饰不正常，会使染色体结构异常，有丝分裂后期染色体分离出现缺陷；我们发现mitosin缺失使组蛋白的甲基化、乙酰化、磷酸化等修饰出现下调，相应的在有丝分裂期HP1a与异染色质的结合减少，用去乙酰化酶抑制剂TSA处理，组蛋白的乙酰化、甲基化修饰被恢复，这表明mitosin和TSA有着类同的功能；通过免疫共沉淀实验我们还发现mitosin和组蛋白去乙酰化酶HDAC1在同一个复合物中；我们认为mitosin是通过抑制HDAC1的活性参与组蛋白修饰的调节从而影响染色体的结构。
Aurora B激酶是染色体passenger蛋白复合物中的一员，它能直接催化组蛋白H3的ser10发生磷酸化，在M期，auroraB能检测并纠正微管和kinetichore的结合。当auroraB定位或者其活性受到影响时，发生后期分离缺陷，染色体滞后现象。我们发现mitosin缺失在有丝分裂期auroraB在动粒上的定位没有受到影响，mitosin的突变体对auroraB的活性有明显的促进作用，mitosin(full length)则没有明显的促进作用。Mitosin在G1/S期已经开始表达，在S期已广泛大量表达，而此时组蛋白H3的磷酸化还没有发生，所以我们认为在进入G2/M期时mitosin需要在另外蛋白或分子的帮助下结构发生变化露出它的C端从而促进auroraB催化H3组蛋白磷酸化，染色体开始凝聚。在细胞进入有丝分裂期后，mitosin与auroraB都转移到动粒位置上，相互调节协调完成监控微管与动粒正确结合的功能。
我们也发现在间期mitosin的突变体PTN等使染色体发生凝聚，与染色体能很好共定位，它们并不是细胞周期被阻断而处于有丝分裂前期，也不是发生了凋亡，暗示着内源mitosin有调节染色体结构的功能。
过表达mitosin突变体细胞中，我们发现HP1a在染色体上的定位明显增加，免疫共沉淀实验发现mitosin与aurora B、HDAC1、condensin、HP1α是相互作用的。Condensin锚定到染色体上需要auroraB帮助，当auroraB的活性受到影响时，condensin的定位就受到影响。Rb是抑癌蛋白，与HDAC1、condensin、DNMT1、HP1α在同一个复合物中，调节HP1α、condensin在染色体上的定位，Rb与mitosin是相互作用的，所以我们认为mitosin与上述蛋白在同一个复合物中相互作用，相互帮助，相互调节，共同控制着染色体的结构。