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以盐酸胍作为变性剂，对带和不带N-端His-tag的Ure2的平衡态去折叠和重折叠行为进行了比较。结果表明，N-端His-tag对Ure2的稳定性没有可检测的影响。还研究了纤维化过程中不同阶段取样的“种子”对Ure2淀粉样纤维形成的时间过程的“种子”效应，其结果符合成核依赖机制。
Ure2的谷胱甘肽过氧化物酶活性
为了证明潜在的谷胱甘肽过氧化物酶(GPx)活性是Ure2及其prion形式的内在性质，我们分别以CHP，H2O2，t-BH为过氧化物底物，采用稳态动力学方法对Ure2的GPx活性进行了测定。其最适pH和最适温度分别为pH8和40℃。在双倒数作图中表现为米氏酶特性，其双底物反应动力学遵循顺序机制，而不是乒乓机制。这一点与Ure2归属于GST家族是一致的。缺失N-端PrD的突变体90Ure2和105Ure2具有与野生型Ure2相同的动力学常数。纤维化的Ure2聚集体也表现出与可溶的Ure2同等水平的GPx活性。Ure2的GPx活性的证实是阐明其体内功能的重要进展。此外，体外活性测定方法的建立也为Ure2作为既是prion又是酶的蛋白质的结构与功能关系的研究提供了有价值的工具。构建并表达纯化了124-Asn分别被Ala、Cys、Ser和Tyr替换的4个点突变体。通过对内源荧光光谱、远紫外CD谱和ProteinaseK限制性水解图谱的比较，表明4个点突变体没有发生结构上的明显变化。但其GPx活力均有不同程度的降低，推测124-Asn可能在Ure2的催化活性中起着较为重要的作用，但并不是直接的催化残基。
CN-Ure2的构建及其部分性质分析
构建并表达纯化了PrD和GST结构域位置互换的突变体CN-Ure2。内源荧光光谱和ProteinaseK限制性水解图谱表明CN-Ure2与WTUre2在高级结构上有一定差异。ThT结合荧光和原子力显微镜的结果表明CN-Ure2形成淀粉样纤维的能力下降。