【摘 要】
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甲基转移酶(MTases)是一类在生物界普遍存在的蛋白家族，它们的生物学功能是将甲基基团从甲基供体，通常是S-腺苷甲硫氨酸(S-AdoMet)，转移到底物的修饰位点。这种甲基化的底物不但
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甲基转移酶(MTases)是一类在生物界普遍存在的蛋白家族，它们的生物学功能是将甲基基团从甲基供体，通常是S-腺苷甲硫氨酸(S-AdoMet)，转移到底物的修饰位点。这种甲基化的底物不但包括生物大分子，核酸、蛋白质和脂类，也包括生物代谢过程中的各种小分子。N6amt1因为与细菌中的N-6位甲基转移酶的同源性，最初被认为是一个潜在的哺乳动物DNA腺嘌呤N-6位甲基转移酶。但是前期的研究表明，N6amt1不具备甲基化DNA的活性，而本论文研究显示N6amt1可以甲基化eRF1蛋白。eRF1是翻译终止时将新生多肽从核糖体释放出来的释放因子(eRF1)。突变体实验显示N6amt1对eRF1的甲基化只发生在保守基序GGQ motif的谷氨酰胺残基上。当N6amt1基因在HEK-293T细胞中被knockdown后，eRF1的甲基化水平从70％骤降到17%；并且knockdown的稳定株细胞增殖速度减缓，p21蛋白出现上调。为了进一步研究N6amt1功能及eRF1甲基化的生物学意义，对N6amt1的基因敲除小鼠展开了研究。结果显示，N6amt1敲除的纯合小鼠胚胎发育受阻，在着床后胚胎死亡并逐渐被母体吸收。这些研究显示，N6amt1作为eRF1的甲基转移酶，可能通过对GGQ基序谷氨酰胺残基的甲基化调控eRF1作为释放因子的活性，因此N6amt1的功能应该是细胞基础生命活动所必需的。
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