【摘 要】
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在疏水电荷诱导色谱(HCIC)中,蛋白质在介质表面的吸附是通过在接近生理条件下的温和疏水作用完成的,无需有机溶剂或其他盐类的参与;蛋白质的解吸是通过调节流动相的pH值,由此
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在疏水电荷诱导色谱(HCIC)中,蛋白质在介质表面的吸附是通过在接近生理条件下的温和疏水作用完成的,无需有机溶剂或其他盐类的参与;蛋白质的解吸是通过调节流动相的pH值,由此配基与目的产物带上相同电荷并产生静电排斥作用而使目标产物得以洗脱。HCIC无需对原料进行预处理,即无需调整pH值,离子强度等,因此降低了生物分离纯化的成本。本文主要详细阐述了,配基的筛选与偶联,新型HCIC介质SH-Sepharose对模式蛋白溶菌酶的静态吸附能力,以及配基与蛋白质相互作用的热力学研究,主要包括以下四个方面:1以咪唑基团作为前导结构,利用MDL数据库通过结构相似性筛选原则、Marvinsketch软件计算pKa值以及分子模拟方法获得新型HCIC色谱配基SLC-HA作为实验配基。2以琼脂糖凝胶Sepharose CL-6B为初始介质进行活化,在介质上高密度修饰环氧基团,环氧基团修饰密度可达110μmol/mL以上。确定配基偶联条件:反应温度60°C,反应时间10 h,反应转速170 rpm,配基修饰密度可达90-95μmol/mL。3以溶菌酶为模式蛋白考察新型HCIC介质SH-Sepharose在不同离子强度和pH值条件下的静态吸附容量。结果表明,在离子强度0-1.5 mol/L流动相中,介质对Lysozyme的静态吸附容量变化范围不大。当pH从7.0降至4.5时,介质的饱和吸附容量明显变小,与HCIC色谱机理相吻合。4使用高精确度的测定生物分子间相互作用力的仪器ITC(等温滴定微量热仪),考察游离配基与蛋白、蛋白与固定化配基之间的相互作用,通过比较此两种实验所得热力学数据之间的关系,为根据热力学信息筛选新型配基探索崭新道路。
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