【摘 要】
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钙调素(CaM)是Ca信号传导系统中极其重要的组成部分,其诸多调节功能是通过与其结合蛋白(CaMBP)的相互作用而实现的.因此钙调素结合蛋白的研究对了解Ca/CaM信号转导系统有重要
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钙调素(CaM)是Ca<2+>信号传导系统中极其重要的组成部分,其诸多调节功能是通过与其结合蛋白(CaMBP)的相互作用而实现的.因此钙调素结合蛋白的研究对了解Ca<2+>/CaM信号转导系统有重要意义.CaMBP-10为该研究组近年在中国大白菜中发现并分离得到的一种新的具有重要生理意义的钙调素内源结合蛋白,在前期研究中已经克隆得到了CaMBP-10成熟蛋白的cDNA全序列,通过各种比较确认CaMBP-10是植物非特异性转脂蛋白家族(nsLTPs)中的新成员,这是CaMBPs与nsLTP之间关系的首报.为了深入研究CaMBP-10的结构与功能,最终揭示其与CaM之间的调节机制,该文根据编码CaMBP-10成熟蛋白N端和C端的氨基酸顺序设计表达引物,进行PCR,通过鉴定后将其克隆到表达载体pET-32a中,并在E.Coli BL21(DE3)trxB宿主菌中实现了融合蛋白的高表达.融合蛋白通过His-bind柱初步纯化后,用肠激酶进行酶切,酶切产物再次通过该柱纯化,最终获得高纯度的重组CaMBP-10.免疫印迹鉴定和CaM结合活性分析结果确证重组CaMBP-10与大白菜中纯化的天然CaMBP-10具有相同的免疫识别功能和CaM结合特性.在此基础上,通过荧光脂质结合实验表明CaMBP-10具有结合脂肪酸分子的活性,进一步验证了CaMBP-10是一个nsLTP.综上所述,该文通过分子生物学手段使CaMBP-10在原核系统得到了高表达,重组CaMBP-10纯度高,并保持了天然CaMBP-10的活性,为今后对CaMBP-10结构和功能的研究奠定了良好的基础.
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