【摘 要】
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流感嗜血杆菌是一种革兰氏阴性菌。外膜蛋白的合成需要蛋白前体通过Sec通路穿过细菌内膜。而后在外膜脂双分子层上完成最终的镶嵌并折叠的过程,该过程大多需要有一个被称为β
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流感嗜血杆菌是一种革兰氏阴性菌。外膜蛋白的合成需要蛋白前体通过Sec通路穿过细菌内膜。而后在外膜脂双分子层上完成最终的镶嵌并折叠的过程,该过程大多需要有一个被称为β-桶状组装机器(β-barrel Assembly Machinery,BAM)的外膜蛋白复合物协助。BAM以及它的同源系统,在原核和真核细胞中广泛存在。在大肠杆菌中,BAM复合物含有五个蛋白组分:Bam A(外膜孔道蛋白),以及四个膜锚定蛋白Bam B、Bam C、Bam D和Bam E。有趣的是,在流感嗜血杆菌中只含有其中四个组分:Bam A、Bam C、Bam D和Bam E。直到现在,关于流感嗜血杆菌中BAM复合物的结构研究依旧匮乏。在我的硕士生阶段,我希望能够对这一未知领域进行探索,这也有助于我更好地了解这一不局限于流感嗜血杆菌的古老系统。到目前为止,我已经克隆了Bam D 29-262到p ET-15b中,Bam C18-215、Bam C45-215以及一系列的Bam A POTRA片段到p ET-32m中,并在BL21(DE3)或者B834(用于硒代甲硫氨酸取代型蛋白)进行表达。获得了Bam D 29-262晶体并且衍射到了4?。为了改善分辨率,我尝试了Bam C和Bam D的共结晶并获得了晶体,Bam D 29-262/Bam C 18-215复合物衍射分辨率最高达到3.8?。Bam D 29-262/Bam C 45-215复合物分辨率只有4.5?。脱水并不能使Bam D或者Bam CD复合物分辨率有所提高。硒代甲硫氨酸取代结合MAD来进行Bam CD复合物的相位解析也没有成功。
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