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TRIM(tripartite motif)家族蛋白是一类在其N端有三个保守结构域(Ring finger，B-box，Coiled-coil)的蛋白家族，不仅参与细胞生长、分化、发育、信号转导、DNA修复等正常生物学过程，还调控肿瘤发生、病毒感染、染色体畸变、神经紊乱等多种疾病的发生。 Mitsugumin53(MG53)，又叫TRIM72，是在2009年发现的特异性表达于骨骼肌和心肌中的TRIM家族蛋白成员，包含了N端保守的三个结构域和C端的PRYSPRY结构域。MG53具有多种生理功能，参与了细胞膜损伤修复，肌肉细胞的生成，心肌缺血再灌注损伤保护等过程。最重要的是，MG53具有E3泛素连接酶活性，能够泛素化降解胰岛素受体和胰岛素受体底物Ⅰ，进而导致胰岛素抵抗和代谢紊乱性疾病。因此，MG53如此重要的功能，它在多种人类疾病研究治疗过程中具有极大的潜力。然而，目前对MG53单独或者多个联合结构域的结构信息了解不足。 B-box/coiled-coil/PRYSPRY(BCCP)模型存在于大多数TRIM蛋白中，为了揭示该模型的结构特点，并阐明多个结构域相互之间空间排布的分子机制，我们对鼠源MG53蛋白进行分子克隆，利用Sf9细胞进行表达，并对重组蛋白进行纯化和结晶实验，收集衍射数据。二硫苏糖醇(DTT)对于维持蛋白的均一性非常重要，最终得到了截短体MG5385-470最优的蛋白晶体，晶体的分辨率处理到4.0(A)，空间群为P62，晶胞参数为a=105.7(A)，b=105.7(A)，c=222.1(A)，α=β=90°，γ=120°。我们目前所取得的研究成果对于为MG53蛋白结构的解析奠定了坚实的基础。