【摘 要】
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在外源药物的代谢中，胞质磺酰基转移酶通常发挥着清除作用但是有时也会激活前致癌物质。实验证明，在某些芳香羟胺前致癌物质的磺酰化激活过程中人胞质磺酰基转移酶SULT1A2是最
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在外源药物的代谢中，胞质磺酰基转移酶通常发挥着清除作用但是有时也会激活前致癌物质。实验证明，在某些芳香羟胺前致癌物质的磺酰化激活过程中人胞质磺酰基转移酶SULT1A2是最具活力的一种酶，但是它的高度同源同工酶-SULT1A1，则显示出相当低的活性。我们在2.4A分辨率上测定了SULT1A2与3′-磷酸腺苷5′-磷酸(PAP)复合物的晶体结构。这个结构与SULT1A1等位酶之一-SULT1A1*3结构之间的构象差异揭示了一个两通道的柔性受体底物结合口袋和一个开关样底物筛选残基Phe247，为酶的底物抑制现象提供了清楚的结构基础。并且配体的分子模拟分析(AutodockingAnalysis)提示在SULT1A2中149位氨基酸Tyr149,可能在高效率激活代表性芳香羟胺前致癌物质N-hydroxy-2-acetylaminofluorene(OH-AAF)中发挥着关键性作用。
DnaJ是一种重要的分子伴侣，它和DnaK以及GrpE协同作用于许多胞内生物学过程，如蛋白质的折叠和降解，质粒复制等。同时DnaJ单独还能催化蛋白质二硫键的形成和还原。尽管由于DnaJ的特殊性给三维结晶带来的特殊困难，经大量探索和试验，研究工作已取得重要进展。现用汽相悬滴扩散法得到了DnaJ单晶，并收集到一套完整度为99.9％分辨率为3.88A的数据并可观察到3.2A的衍射点。初步晶体学研究表明此种晶体属于六方晶系P6322空间群，一个不对称单位含有一个DnaJ单体，其Matthews系数为3.8A3/Da，相应的含水量为67.2％。
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