【摘 要】
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第一部分：β-arrestin2具有调节癌蛋白Mdm2的功能.癌蛋白Mdm2能泛素化GPCR信号通路的重要接头和支架蛋白β-arrestin2.该文结果证明Mdm2和β-arrestin2不仅能在正常的细胞生理
【出 处】
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中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所 中国科学院上海生命科学研究院
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第一部分：β-arrestin2具有调节癌蛋白Mdm2的功能.癌蛋白Mdm2能泛素化GPCR信号通路的重要接头和支架蛋白β-arrestin2.该文结果证明Mdm2和β-arrestin2不仅能在正常的细胞生理状况下相互作用.而且激活GPCRs后能明显的增强它们的相互作用.β-arrestin2和Mdm2相互作用能调节Mdm2的细胞内分布,并且能通过GPCRs激动剂依赖的方式使Mdm2转位到在细胞膜上并与激活的GPCRs形成复合物.除此之后.β-arrestin2还能抑制Mdm2的自身泛素化并进而抑制Mdm2介导的p53的泛素化和降解.我们的结果的表明β-arrestin2是GPCR信号和p53通路间相互对话中的一个重要的中介分子.我们用绿荧光蛋白标记的方法证明在Saos2细胞中.β-arrestin2主要分布在细胞质中,而β-arrestin1则在细胞质与细胞核中都有分布,用输出信号肽（NES）依赖的核输出抑制剂LMB处理后,β-arrestin2聚集在细胞核中,我们在β-arrestin2的羧基末端发现了一个典型的NES,而β-arrestin2的相应位置则没有,将该NES突变后导致β-arrestin2在细胞核中的聚集,另一方面,用定点突变的方法将β-arrestin2的NES导入β-arrestin1后,β-arrestin1则分布在细胞质中,缺失突变证明β-arrestin2的完整的N端结构域对其进核非常重要,另外,尽管β-arrestin2和β-arrestin1都能与Mdm2作用,只有β-arrestin2能将Mdm2从细胞核重定位到细胞质中.
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