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病原微生物利用效应蛋白提高植物宿主的易感性，然而植物已经进化了复杂的免疫机制，通过匹配疾病抗性蛋白监测入侵的病原微生物。宿主抗性蛋白精确的识别病原菌中的效应蛋白对引发植物防御响应非常重要。这种识别是高度特异的，经常引起快速的局部的细胞凋亡，称为超敏反应(HR)，从而限制病原菌的生长。尽管对病原菌效应蛋白和植物抗性蛋白相互作用已进行了大量的遗传学和生化的研究，但是这种相互作用的结构基础仍然不十分清楚。
丁香假单胞杆菌分泌AvrPto和AvrPtoB两个序列不相关的效应蛋白，番茄中的Pto蛋白激酶特异识别其中任何一个都会激活宿主对细菌性斑点病的抗性。Pto诱导的Pst免疫反应依赖于NB-LRR蛋白Prfo最近报道AvrPto-Pto复合物结构表明：AvrPto结合Pto，解除了Pto对Prf的抑制作用，使Prf活化。
BAK1在感受植物激素油菜素内酯BRs，传递BRs信号从而调控植物生长发育方面具有重要作用。最近报道在烟草、拟楠芥中，BAK1是植物细胞响应一系列PAMPs(包括flagellin、EF-Tu、bacterial cold-shock protein、oomycete elicitor INF1等)从而限制病原微生物侵袭所必需的。AvrPtoB与BAK1结合，从而抑制了BAK1在植物免疫中的作用。已有研究报道：从结构生物学角度来说，AvrPtoB-BAKl作用方式可能与AvrPto-Pto或AvrPtoB-Pto结合方式不同。
本论文解析了AvrPtoB-Pto蛋白复合物的晶体结构。AvrPtoB121-205结构域能和Pto相互作用，得到的此结构域的晶体衍射率1.9A。AvrPtoB121.205/Pto复合物衍射率3.3A。AvrPtoB121-205三级结构是由五个螺旋组成，与AvrPto完全不同，结合Pto后，AvrPtoB构象非常的稳定。AvrPtoB与Pto通过两个界面相互作用。与AvrPto-Pto复合物类似。其中一个界面涉及Pto P+1 loop，AvrPto-Pto与AvrPtoB-Pto在这点上很类似，尽管AvrPtoB、AvrPto分别结合Pto P+1 loop的氨基酸序列不同。另～个界面是AvrPtoBα D helix和PtoL1 loop及靠近Pto P+1 loop的αl helix之间的互作。这是AvrPtoB-Pto特有的。在这个作用界面进行氨基酸替换打破AvrPtoB-Pto-的相互作用，但是对AvrPto-Pto没有影响。有趣的是，这个界面上Pto的突变会破坏AvrPtoB-Pto互作的特有的界面，引起Pto引发的依赖Prf的宿主细胞死亡，但此过程不需要AvrPtoB、AvrPto。我们的结果从结构生物学角度研究了一个宿主抗性蛋白能够识别两个不同的效应蛋白，为效应蛋白解除Pto对Prf的负调控的设想提供了进一步的证据。
同时，我们的体外实验证明BAK1与AvrPtoB250-380互作，通过结晶条件的筛选，初步拿到了单独BAK1的晶体，BAK1/AvrPtoB250-380复合物晶体。为了得到衍射质量高的晶体，晶体优化还在进行。希望将来的实验结果进一步揭示AvrPtoB激活植物免疫系统的分子机理。