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应用本实验室保存的一株能产谷氨酰胺转胺酶（TGase）的链霉菌Streptomyces sp. WJS-825（以下简称WJS-825菌株）为研究对象，对发酵过程中的产酶影响因素、酶的提取及纯化、部分酶学性质以及酶的初步应用进行了系统的研究，得到如下结果：通过对WJS-825菌株产谷氨酰胺转胺酶的摇瓶发酵条件进行单因素及五因子二次正交旋转回归设计实验，建立了谷氨酰胺转胺酶发酵过程中以酶活和细胞生长量为目标函数的数学模型，以此模型对WJS-825菌株发酵生产TGase的培养条件进行优化，得到该菌株摇瓶发酵生产TGase的最适条件为：多价胨2.1%,可溶性淀粉2.1%, MgSO4·7H2O 0.1%，K2HPO4 0.2%，Na2HPO4 0.3%，聚甘油醚（消泡剂）0.3%，pH7.0, 温度30.8℃，接种量10%，种龄48小时，250mL摇瓶装液量40mL，摇瓶转速200 r/min。罐上发酵最适条件如下：5L—200L罐上在线分段控制温度及pH（前20h：温度32℃，pH7.2；20h以后：温度30.8℃，pH7.0），接种量10%，装液量70%，通气量和搅拌转速分别控制为0.8—1.1v/vm，200—400r/min。以此条件进行发酵，5L罐上酶活可稳定保持在2900U/L以上。罐上采取流加碳源的手段，使TGase产量进一步提高。将优化条件进行放大实验，200L罐上发酵中试，连续4批次TGase产量平均达到3000U/L以上。发酵液离心除去菌体后，经硫酸铵分级沉淀、透析脱盐、CMC及Sephedex-75柱层析、SDS-PAGE等，获得了纯化倍数达158倍的TGase酶，粗提酶活回收率为78%，比活力达0.4U/mg蛋白质，纯化酶活回收率为32%，比活力达14.5 U/mg蛋白质。SDS-PAGE显示该酶分子量约为40KDa。对该酶的部分性质进行研究，结果表明：Streptomyces sp. WJS-825分泌的TGase的最适反应温度为45℃，在50℃以下较稳定；最适作用pH为6.8,pH在4.5~7.5范围内酶活性稳定；Ca2+对酶活性几乎无影响，Fe2+、Mg2+、Zn2+对酶活有抑制作用。以羊乳中的酪蛋白为底物，研究TGase对其改性效应，结果表明：TGase能催化酪蛋白分子间的交联，反应生成了相对分子质量较大的聚合物。最适交联反应条件如下：温度50℃；pH6.0~8.0；酶用量15U/g蛋白质；120min基本反应完全。经改性后的酪蛋白体系，溶液粘度增加，乳化能力提高，发泡性变化不大。