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核糖体负责细胞内多肽和蛋白质的合成，核糖体的发生和功能跟细胞的生长和密切相关。真核细胞核糖体是由4条rRNA和约80多种核糖体蛋白组成。核糖体蛋白可稳定rRNA结构，同时也调节核糖体的发生和功能。核糖体蛋白翻译后修饰，如磷酸化和甲基化，对核糖体的发生和功能起着很重要的调节作用。研究发现，核糖体蛋白可被甲基化修饰，但负责催化核糖体蛋白甲基化的酶和功能尚不明了。
本研究发现核糖体蛋白RPS10能被蛋白质精氨酸甲基化转移酶PRMT5(Protein arginine methyltransferase5)甲基化。PRMT5是甲基化转移酶家族成员之一，可调控细胞的生长，是一个潜在的癌基因。通过免疫共沉淀实验和体外结合试验，我们发现PRMT5和核糖体亚基蛋白RPS10在体内和体内都存在相互作用。通过甲基化实验，我们发现PRMT5能甲基化RPS10的C端GAR motif(Glycineand Arginine Rich motif)。进一步研究发现，PRMT5甲基化修饰RPS10 GAR motif上Arg158和Arg160精氨酸残基。同时，精氨酸特异性对称性甲基化抗体Y11可识别野生型RPS10，但不能识别RPS10 R158/160K甲基化突变体，表明RPS10在体内也被甲基化。
通过RNAi实验发现RPS10为细胞生长所必需，而其甲基化突变体RPS10R158/160K影响细胞生长。进一步的机制研究发现，RPS10 R158/160K甲基化突变蛋白组装到核糖体上的效率低下，为野生型的0.8倍。蛋白半衰期实验结果显示，RPS10野生型蛋白比甲基化突变体R158/160K更稳定，其降解是通过泛素降解途径。同时发现， R158/160K突变体蛋白核定位异常，主要集中于核仁致密纤维区域，而野生型RPS10主要定位于核糖体装配区——核仁颗粒区。
B23在核糖体发生中起关键作用，可结合稳定很多核糖体蛋白。我们发现RPS10是一个新的B23结合蛋白，且RPS10 R158/160K甲基化突变体与B23的结合能力明显减弱。我们推测，RPS10甲基化突变体和B23结合能力的减弱，引起其亚细胞定位的改变，导致组装到核糖体上效率下降。未被装配到核糖体的蛋白不稳定，很快被蛋白酶体降解。
综上所述，我们的研究发现PRMT5通过一个新的途径，即通过甲基化核糖体蛋白RPS10，影响核糖体的装配调控细胞生长与。