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磷酸核糖焦磷酸(PRPP)是核酸代谢过程中的重要的中间产物。PRPP合成酶(PRS)催化由核糖-5-磷酸(R5P)和ATP反应形成PRPP的反应。PRS的酶活性受到磷酸根、二价金属离子和ADP的调节。本文报道了重组人源PRS异构体1分别与SO42-、与ATP、Cd2+和SO42-的复合物的晶体结构。ATP的AMP基团部分结合在ATP结合位点，一个Cd2+结合在活性位点且可能与ATP的β-和γ-磷酸根有相互作用。激活剂磷酸根离子的类似物SO42-结合在R5P结合位点和文献中报道过的异构调节位点。此外，我们还在ATP结合位点与异构调节位点之间的二聚体界面上发现了一个SO42-的结合位点。SO42-结合在此位点稳定了flexibleloop的构象，导致了活性开放构象的形成，对于ATP的结合以及催化反应的起始有着重要的作用。这是第一次观察到由于激活剂的结合而导致构象稳定的现象。结合生化数据，我们证明了此位点周围一些相关氨基酸的突变会影响SO42-的结合，导致酶活性的变化。我们认为此位点可能存在于植物中的Ⅱ类PRS除外的所有真核PRS中，而不存在于细菌的PRS中。 整合素是一大家族的细胞表面粘附分子，它们由非共价连接的α和β亚基组成，可以对多种信号作出反应。LFA-1属于β2整合素亚家族，该亚家族的成员以拥有一个相同的β2亚基为特征。LFA-1在免疫细胞的粘附、运输和激活过程中起着重要的作用，可以作为多种疾病的治疗药物靶标。牛皮癣是一种十分常见的皮肤病，由淋巴细胞（主要是T细胞）在表皮部分的侵入活动所引起。Efalizumab是一个重组的人源化的IgG1单克隆抗体，它是目前治疗牛皮癣的最有效的药物之一，它通过抑制LFA-1的活性来发挥作用。我们解析了单独的Efalizumab的Fab片断以及它与LFA-1的αL的I domain的复合物的晶体结构。Efalizumab在Idomain上的抗原决定区与ICAM-1在I domain上的结合位点不同，它结合Idomain后通过它的轻链与ICAM-1的domain2之间产生空间位阻来阻碍ICAM-1的结合。这些结果揭示了Efalizumab作用的分子机理，对于发展新的治疗抗体与疗法有着重要的提示作用。